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Boquet, P. (Patrice)

Overview
Works: 30 works in 74 publications in 2 languages and 877 library holdings
Genres: Conference papers and proceedings 
Roles: Editor, Thesis advisor, Author, htt, Other, Opponent, Inventor
Classifications: QR175, 571.629
Publication Timeline
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Most widely held works by P Boquet
Bacterial virulence factors and rho GTPases by P Boquet( )

19 editions published between 2005 and 2010 in English and held by 614 WorldCat member libraries worldwide

"The authors of this volume present the synthesis on how the various host cellular Rho GTPase activities are manipulated by bacteria to fulfil their virulence."--BOOK JACKET
Cellular microbiology by Pascale Cossart( )

4 editions published in 2005 in English and held by 166 WorldCat member libraries worldwide

The term "cellular microbiology" was coined in 1996 to identify an emerging discipline integrating the fields of cell biology and microbiology. The advent of genomics, proteomics, and postgenomics has resulted in more widespread understanding of the field of cellular microbiology among scientists. Cellular Microbiology, 2nd Edition, considers genomic information and advances in technology in an updated examination of this burgeoning area of important research
Recent advances in the pathogenesis of gastrointestinal bacterial infections : Postgraduate course 1998, Nice, July 2-3 by European Association of Gastroenterology and Endoscopy( Book )

2 editions published in 1998 in English and held by 40 WorldCat member libraries worldwide

Venins de serpents et antivenins by P Boquet( Book )

3 editions published in 1948 in French and held by 4 WorldCat member libraries worldwide

Etude du mode d'action de la cytotoxine vacuolisante VacA de Helicobacter pylori by Antoine Galmiche( )

3 editions published between 2001 and 2018 in French and held by 4 WorldCat member libraries worldwide

TOXINE DIPHTERIQUE ET FACTEUR CYTOTOXIQUE NECROSANT (CNF1) : MECANISMES D'INTERNALISATION ET MODE D'ACTION INTRACELLULAIRE by E Lemichez( Book )

2 editions published in 1997 in French and held by 4 WorldCat member libraries worldwide

L'INTOXICATION DES CELLULES PAR LA TOXINE DIPHTERIQUE (TD) PROCEDE EN TROIS ETAPES. TD FIXE LA SURFACE CELLULAIRE, REJOINT UN COMPARTIMENT ACIDE OU ELLE TRANSPORTE SA REGION ENZYMATIQUE DANS LE CYTOPLASME (TRANSIT TRANSMEMBRANAIRE) ET INACTIVE LE FACTEUR D'ELOGATION-2. QUELQUES MOLECULES DE TD INTERNALISEES TRANSITENT DANS LE CYTOPLASME, LA MAJORITE D'ENTRE ELLES SONT DEGRADEES. NOUS AVONS ETUDIE CETTE ETAPE LIMITANTE DU PROCESSUS D'INTOXICATION. L'UTILISATION D'UNE TOXINE ETIQUETEE, NOUS A PERMIS DE VISUALISER QUE LA VOIE D'ENDOCYTOSE DE TD SUIT CELLE DU RECEPTEUR DU FACTEUR DE CROISSANCE EPIDERMIQUE. TD REJOINT LES ENDOSOMES PRECOCES, PASSE DANS DES ENDOSOMES ACIDES TARDIFS ET LYSOSOMES. TD TRANSLOQUE SA REGION ENZYMATIQUE AVANT DE PARVENIR AUX ENDOSOMES TARDIFS. L'ETUDE EN SYSTEME DE TRANSIT, IN VITRO, NOUS A PERMIS DE DETERMINER LE COMPARTIMENT INTRA-CELLULAIRE DE TRANSIT. LA REGION ENZYMATIQUE DE TD TRANSITE PREFERENTIELLEMENT A PARTIR DES ENDOSOMES PRECOCES, PROCESSUS ATP-DEPENDANT, POTENTIALISE PAR DES FACTEURS CYTOSOLIQUES. LE FACTEUR NECROTIQUE CYTOTOXIQUE DE E. COLI (CNF1) INDUIT LA FASCICULATION DES FILAMENTS D'ACTINE EN FIBRES DE TENSION, STRUCTURES REGULEES PAR RHO, PROTEINE G DE LA SUPERFAMILLE RAS. CNF1 CATALYSE LA DEAMIDATION DE LA GLUTAMINE 63 DE RHO EN ACIDE GLUTAMIQUE. RHO TRAITEE PAR CNF1 DEVIENT INSENSIBLE A SON REGULATEUR NEGATIF GAP ET POSSEDE DONC LES CARACTERISTIQUES D'UN MUTANT DOMINANT POSITIF. RHO Q63E OBTENU PAR MUTAGENESE DIRIGEE POSSEDE LES MEMES PROPRIETES BIOCHIMIQUES QUE LA PROTEINE RHO TRAITEE PAR CNF1. LA MICROINJECTION DES FORMES DE RHO INDIQUE QUE RHO MUTE INDUIT PLUS EFFICACEMENT LA REORGANISATION DU CYTOSQUELETTE D'ACTINE. LE DOMAINE CATALYTIQUE DE CNF1 EST LOCALISE EN CARBOXY-TERMINAL ET POSSEDE DES HOMOLOGIES DE SEQUENCES AVEC LA TOXINE DERMONECROTIQUE DE BORDETELLA, ALORS QUE LE DOMAINE DE LIAISON AU RECEPTEUR (AMINO-TERMINAL) POSSEDE DES HOMOLOGIES DE SEQUENCES AVEC LA TOXINE PMT DE PASTEURELLA. L'INTOXICATION PAR LA TOXINE LETALE (LT) DE C. SORDELLII ENTRAINE UNE PERTE DES FIBRES D'ACTINE DE TENSION. LES CELLULES S'ARRONDISSENT ET FORMENT DES FILOPODES. LT CATALYSE L'INACTIVATION PAR TRANSFERT D'UN GROUPEMENT GLUCOSE SUR LA THREONINE 35 DES PROTEINES RAS, RAP ET RAC. LA MODIFICATION DE RAS PAR LT INDUIT ALORS LE BLOCAGE DE L'ACTIVATION DES KINASES ERK
LES GTPASES DE LA FAMILLE RHO : CIBLES INTRACELLULAIRES DES TOXINES A ET B DE CLOSTRIDIUM DIFFICILE by MURIELLE GIRY( Book )

2 editions published in 1995 in French and held by 4 WorldCat member libraries worldwide

LES PROTEINES QUI APPARTIENNENT A LA SUPERFAMILLE RAS PRESENTENT UNE ORGANISATION FONCTIONNELLE PARTICULIEREMENT BIEN CONSERVEE AU COURS DE L'EVOLUTION. ELLES SONT CARACTERISEES PAR UN POIDS MOLECULAIRE D'ENVIRON 21 KD, UNE CAPACITE A LIER LES NUCLEOTIDES GUANYLIQUES, UNE ACTIVITE GTPASIQUE INTRINSEQUE ET DES MODIFICATIONS POST-TRADUCTIONNELLES QUI LEUR PERMETTENT UNE LOCALISATION MEMBRANAIRE. CES GTPASES CONTROLENT DE NOMBREUX ASPECTS DE LA CROISSANCE ET DE LA DIFFERENCIATION CELLULAIRE, DE L'ORGANISATION DU CYTOSQUELETTE ET DU TRANSPORT DES VESICULES ENTRE LES COMPARTIMENTS MEMBRANAIRES. NOUS NOUS SOMMES INTERESSES AUX PROTEINES DE LA FAMILLE RHO QUI CONTROLENT LE CYTOSQUELETTE MICROFILAMENTAIRE. NOUS AVONS UTILISE L'EXOENZYME C3 DE C. BOTULINUM QUI A POUR SUBSTRATS DIFFERENTS MEMBRES DE LA FAMILLE RHO. NOUS AVONS REALISE UNE TOXINE CHIMERIQUE EN FUSIONNANT LE FRAGMENT B DE LA TOXINE DIPHTERIQUE QUI PERMET L'ENTREE DE LA MOLECULE DANS LA CELLULE, AVEC C3 QUI APPORTE DONC L'ACTIVITE CATALYTIQUE. CETTE CHIMERE ENTRAINE LA DEPOLYMERISATION DE L'ACTINE-F ET UNE REDISTRIBUTION DES ELEMENTS DE LA PLAQUE D'ADHESION DES FIBROBLASTES EN CULTURE. RHO SEMBLE DONC EXERCER UN ROLE DANS L'ORGANISATION DES PROTEINES DE LA PLAQUE D'ADHESION QUI PERMETTRAIT ENSUITE LA FORMATION DES CABLES DE TENSION D'ACTINE. LA STRUCTURE DES POINTS FOCAUX D'ADHESION EST COMPARABLE A CELLES DES JONCTIONS INTERCELLULAIRES QUI SE CREENT AU SEIN D'UN EPITHELIUM POLARISE. NOUS AVONS DONC UTILISE CETTE CHIMERE DANS UN MODELE D'EPITHELIUM INTESTINAL (CELLULES T84). NOUS AVONS MONTRE QUE RHO CONTROLE L'ORGANISATION DU CYTOSQUELETTE DU POLE APICAL DE CE TYPE DE CELLULES, EN PARTICULIER L'ANNEAU PERIJONCTIONNEL. RHO REGULE LA DISTRIBUTION DE ZO-1 A CE NIVEAU, SANS INFLUENCER LA LOCALISATION DE LA CADHERINE-E SPECIFIQUE DE LA JONCTION INTERMEDIAIRE. AINSI, RHO CONTROLE LA JONCTION SERREE, DONC LA PERMEABILITE DE L'EPITHELIUM INTESTINAL. CLOSTRIDIUM DIFFICILE, BACTERIE ANAEROBIE PRESENTE DANS LA FLORE INTESTINALE, EST L'AGENT ENTEROPATHOGENE RESPONSABLE DE LA COLITE PSEUDOMEMBRANEUSE ET DE DIARRHEES ASSOCIEES AUX ANTIBIOTIQUES. ELLE PRODUIT DEUX TOXINES PUISSANTES: LES TOXINES A ET B, DONT LES ACTIONS INTRACELLULAIRES ENTRAINENT LA DESTRUCTION DU CYTOSQUELETTE D'ACTINE. CLOSTRIDIUM SORDELLII EST UN MICROORGANISME ANAEROBIE QUI PRODUIT DEUX TOXINES IMMUNOLOGIQUEMENT ET STRUCTURELLEMENT APPARENTEES AUX TOXINES A ET B DE C. DIFFICILE: LES TOXINES HT ET LT. LES TOXINES DE C. DIFFICILE INDUISENT DANS LES CELLULES INTESTINALES IN VIVO DES EFFETS SIMILAIRES A CEUX PROVOQUES PAR L'EXOENZYME C3. NOUS AVONS MONTRE QUE RHO EST BIEN LA CIBLE INTRACELLULAIRE DIRECTE DE CES TOXINES. PAR CONTRE, LA TOXINE LT DE C. SORDELLII QUI PROVOQUE AUSSI UNE PERTE DES CABLES DE TENSION D'ACTINE, REORGANISE CEPENDANT L'ACTINE CORTICALE EN NOMBREUSES MICROVILLOSITES QUI CONTIENNENT DE LA FIMBRINE. LE MECANISME D'ACTION DE CETTE TOXINE EST INDEPENDANT DE RHO, ET EST PROBABLEMENT CONTROLE PAR UNE GTPASE APPARTENANT A LA MEME FAMILLE. LES PROTEINES APPARENTEES A RHO SONT DES ELEMENTS CLES DES PHENOMENES MOLECULAIRES QUI ONT LIEU A L'INTERFACE MEMBRANE-CYTOSOL. ELLES SONT LES CIBLES SPECIFIQUES DE NOMBREUSES TOXINES BACTERIENNES DONT L'UTILISATION PERMETTRA L'ETUDE DES MECANISMES BIOLOGIQUES QUI DEPENDENT DU CYTOSQUELETTE FILAMENTAIRE
Bacterial Virulence Factors and Rho GTPases by P Boquet( )

2 editions published in 2005 in English and held by 4 WorldCat member libraries worldwide

"The authors of this volume present the synthesis on how the various host cellular Rho GTPase activities are manipulated by bacteria to fulfil their virulence."--Jacket
Toxines chimériques dérivées de la toxine diphtérique : application en biologie cellulaire et thérapeutique by Patricia Aullo( )

2 editions published in 1992 in French and held by 3 WorldCat member libraries worldwide

La toxine diphtérique, avec la mise en œuvre par génie génétique de toxines chimériques, est devenue un outil polyvalent. Nous avons réalisé deux types de toxines chimériques dérivées de la toxine diphtérique, l'une présente un intérêt thérapeutique important pour l'éradication des infections par le VIH (virus de l'immunodéficience humaine), l'autre constitue un outil pour l'analyse de la régulation de l'actine par la petite protéine-G rho
ETUDE DU MODE D'ACTION D'UN FACTEUR DE VIRULENCE D'HELICOBACTER PYLORI : LA CYTOTOXINE VACUOLISANTE VACA by Antoine Galmiche( Book )

1 edition published in 1997 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

LA TOXINE CNF1 D'ESCHERICHIA COLI : SON ROLE COMME FACTEUR DE VIRULENCE DANS LA PATHOLOGIE INFECTIEUSE URINAIRE by Luce Landraud( Book )

1 edition published in 1998 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Differential Requirement for the Translocation of Clostridial Binary Toxins: Iota Toxin Requires a Membrane Potential Gradient( Book )

2 editions published in 2007 in English and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Clostridial binary toxins, such as Clostridium perfringens Iota and Clostridium botulinum C2, are composed of a binding protein (Ib and C2-II, respectively) that recognizes distinct membrane receptors and mediates internalization of a catalytic protein (Ia and C2-I, respectively) with ADP-ribosyltransferase activity that depolymerizes the actin cytoskeleton. After internalization, it was found that C2 and Iota toxins were not routed to the Golgi apparatus and exhibited differential sensitivity to inhibitors of endosome acidification. While the C2-I component of C2 toxin was translocated into the cytosol from early endosomes, translocation of the Ia component of Iota toxin occurred between early and late endosomes, was dependent on more acidic conditions, and uniquely required a membrane potential gradient
Endocytose et trafic intracellulaire de la cytotoxine VacA d'Helicobacter pylori by Nils Gauthier( Book )

2 editions published in 2004 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

La cytotoxine VacA est un facteur de virulence sécrété par Helicobacter pylori associé à l'effet carcinogène de la bactérie. Des travaux rapportent d'une part un mode d'action probable de VacA par formation d'un canal dans la membrane plasmique des cellules, d'autre part, que la suppression des protéines à ancre GPI et la dépolymérisation de l'actine bloquent la vacuolisation des cellules induite par la toxine. Dans un première partie, nous montrons que les pGPIs sont requises par VacA pour former un canal chlorure pleinement fonctionnel dans la membrane plasmique des cellules, en préambule à son endocytose, dépendante de l'actine. Nos études montrent aussi que l'endocytose du canal augmente la sensibilité des endosomes tardifs à accumuler les bases faibles en modulant l'homéostasie chlorhydrique de ces compartiments. Dans une seconde partie, nous montrons que VacA entre dans les cellules par un nouveau compartiment précoce d'endocytose, le GEEC pour " GPI-anchored proteins enriched early endosomal compartment ". Cette endocytose dépend exclusivement de la petire GTPase Rac1 et est indépendante de la cavéoline. Dans une dernière partie, nous montrons que les endosomes précoces contenant VacA sont associés avec des comètes d'actines. Ces comètes semblent nécessaire au transfert de VacA des endosomes précosses aux endosomes tardifs. L'ensemble de ces deux derniers travaux montrent que la cytotoxine VacA définit une nouvelle voie d'endocytose pour les toxines bactériennes. De plus, ces résultats rapportent pour la première fois un rôle de l'actine dans les mécanismes de transfert entre les endosomes précoces et endosomes tardifs par un astucieux système de comètes intracellulaires
Mécanismes moléculaires contrôlant l'exocytose dans la lignée mastocytaire RBL-2H3 by Fabienne Paumet( Book )

2 editions published in 1999 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

La cellule mastocytaire comporte un système sécrétoire très spécialisé. Elle possède des granules et plus de 80% de leur contenu peuvent être libères dans les quelques minutes suivant la stimulation. Les granules contiennent de nombreux médiateurs inflammatoires qui, secrètes dans le milieu extérieur, sont en grande partie responsables des réactions d'hypersensibilité immédiate. Au cours de ce travail, nous avons caractérisé les protéines contrôlant les fonctions sécrétoires des mastocytes après leur activation via le récepteur de haute affinité pour les IGE (RFCI). Nous avons étudié le rôle des petites proteines g rab3 connues pour etre specifiquement impliquees dans l'exocytose regulee. L'identification de ces gtpases a montré que les iso formes RAB3A et RAB3D étaient exprimées et que seule l'iso forme RAB3D semble intervenir dans le contrôle de la dégranulation induite via le récepteur RFCI, dans les mastocytes. Nous avons ensuite entrepris l'analyse du complexe de fusion membranaire, le complexe snare. Le noyau de ce complexe est compose de trois grandes familles de protéines : les syntaxines, les snap et les vamp. Dans la famille des syntaxines, les isoformes 2, 3, et 4 sont exprimées, alors que les snap ne semblent être représentées que par l'isoforme snap23. Le groupe des vamp quant a lui comprend vamp2, cellubrevine, ti-vamp et vamp8. Nous avons ensuite montre que 1) la syntaxine 4 est un élément central dans la formation des complexes snare et 2) elle est impliquée fonctionnellement dans la degranulation des RBL-2H3. Enfin nous avons pu montrer que vamp8, présente sur les granules sécrétoires, est mobilisée au cours de la stimulation. Tous ces résultats sont en faveur de l'existence d'un complexe de fusion dans les cellules RBL-2H3, compose de la syntaxine 4, de snap23 et de la protéine vamp8
Contribution à l'étude des intoxications par venins d'Elapidae by P Boquet( Book )

3 editions published in 1969 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Endocytose et trafic intracellulaire de la toxine CNF1 activatrice des Rho-GTPases by Stéphanette Contamin( Book )

2 editions published in 2000 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Le facteur cytotoxique nécrosant 1 (CNF1) d'Escherichia coli est une toxine de type AB qui active les GTPases de la famille Rho. CNF1 a une structure tripartite, regroupant trois domaines fonctionnels, chacun étant responsable d'une étape du processus d'intoxication. Le domaine amino-terminal de la toxine est responsable de sa fixation avec une haute affinité à une protéine intégrale de membrane de 85 kDa relativement abondante (50 000 récepteurs par cellule HEp-2). Le complexe toxine-récepteur est internalisé d'une façon similaire à la toxine du ricin qui emprunte plusieurs voies d'endocytose différentes (voie dépendante de la clathrine et voies indépendantes). Le complexe toxine-récepteur suit la voie de dégradation et traverse successivement le compartiment endosomal précoce puis tardif. Comme DT, CNF1 transloque son activité catalytique sous l'effet du pH acide de l'endosome. Cependant, alors que DT transloque son activité catalytique dans la membrane de l'endosome précoce, CNF1 doit rejoindre le compartiment endosomal tardif pour transloquer son activité catalytique. Une fois dans le cytoplasme, le domaine catalytique active les protéines Rho impliquées notamment dans la régulation du cytosquelette d'actine, induisant la formation de fibres de tension (voie dépendante de Rho), de lamellipodes (voie dépendante de Rac) et de filopodes (voie dépendante de Cdc42)
Etude de l'expression de CNF1 dans la souche uropathogène Escherichia coli J96 et de son export à travers les membranes bactériennes by Luce Landraud( Book )

2 editions published in 2002 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Bien que le mode d'action moléculaire de la toxine CNF1 soit relativement bien connu, son rôle en pathologie infectieuse reste mal défini. Cette toxine est produite par environ un tiers des souches E. coli uropathogènes (UPEC) quel que soit le contexte clinique de l'infection. Dans l'urine, contrairement à ce qui avait été observé dans les milieux de culture classiques, le CNF1 est retrouvé à l'extérieur de la bactérie. Nous avons voulu étudier son mode de transport à travers les membranes bactériennes. Nous avons pu démontrer le transfert passif de CNF1 à travers la membrane externe à la faveur d'une perturbation de la stabilité de cette dernière. Après avoir exclu l'utilisation d'une machinerie spécifique de sécrétion, nous avons démontré que le CNF1 pouvait franchir la membrane interne d'E. coli, sous forme non structurée, exposant alors deux hélices hydrophobes. Nous savons que la production de la toxine est régulée au niveau post-transcriptionnel du fait de la présence d'une séquence complémentaire du site de liaison du ribosome dans la partie 5' codante de cnf1, permettant un phénomène de "fold back inhibition",(fbi). Le gène cnf1 est constamment associé à l'opéron hly codant pour l'hémolysine alpha d'E. coli et placé en amont. La région (igs) séparant ces deux gènes est conservée. Nous avons pu démontrer que la transcription d'un ARN messager contenant l'ensemble de l'opéron hly, l'igs et cnf1, dépendante à l'action régulatrice sur hly de l'anti-terminateur RfaH, entraîne une inhibition de l'effet fbi sur l'expression de CNF1. Nous insistons sur l'importance de la co-transcription des toxines HlyA et CNF1, en faisant l'hypothèse que le complexe de transcription dépendant de l'activation de RfaH puisse être spécifiquement dirigé au niveau des membranes pour être traduit. Nous évoquons finalement une éventuelle coordination des deux toxines dans la physiopathologie de l'infection urinaire d'autant que le CNF1 est capable de passer dans l'urine
Interaction des toxines avec les membranes cellulaires : étude du facteur cytotoxique nécrosant de type 1 by Sylvia Pei( Book )

2 editions published in 2002 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Transfert de tôles sur coussins d'air by P Boquet( Book )

2 editions published in 1980 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Importance de l'endocytose médiée par puits et vésicules recouverts dans l'expression de la cytotoxicité de la ricine, de la modéccine et de la toxine diphtérique by Maryse Moya( Book )

1 edition published in 1985 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Le mécanisme d'endocytose de trois toxines protéiques (toxine diphtérique, ricine et modeccine) a été étudié sur trois lignées de cellules en culture (Vero, Wi₃₈/SV₄₀, Hep₂). Par déplétion en potassium intracellulaire, il est possible de bloquer le système d'endocytose médié par récepteurs utilisant les puits recouverts de clathrine. Le blocage de ce système d'endocytose est efficace à 100% pour les cellules Hep2 mais ne l'est pas ou peu pour les cellules Wi₃₈/SV₄₀ et Vero. Dans le cas de la cellule Hep2, la déplétion intracellulaire de potassium bloque l'internalisation de la transferrine et l'expression de l'activité de la toxine diphtérique mais est sans effet sur la toxicité de la ricine et de la modeccine. Nos résultats indiquent donc qu'en plus de la voie des puits et vésicules recouverts empruntée par la transferrine et la toxine diphtérique, il existe un autre système d'endocytose par récepteurs permettant à la ricine et à la modeccine d'entrer dans les cellules pour exercer leur activité létale
 
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Bacterial virulence factors and rho GTPases Bacterial Virulence Factors and Rho GTPases
Covers
Cellular microbiologyRecent advances in the pathogenesis of gastrointestinal bacterial infections : Postgraduate course 1998, Nice, July 2-3Bacterial Virulence Factors and Rho GTPases
Alternative Names
Boquet, Patrice

Languages
French (30)

English (29)