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Janin, Joël

Overview
Works: 31 works in 68 publications in 2 languages and 669 library holdings
Genres: Academic theses 
Roles: Author, Thesis advisor, Opponent, Other, Editor
Classifications: QD431, 574.19
Publication Timeline
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Most widely held works by Joël Janin
Protein modules and protein-protein interaction by Joël Janin( )

15 editions published between 2002 and 2014 in English and held by 332 WorldCat member libraries worldwide

Protein modules engage in a multitude of interactions with one another and with other cellular components, notably with DNA. These interactions are a central aspect of protein function of great relevance in the post-genomic era. This volume describes a panel of approaches for analyzing protein modules and their interactions, ranging from bioinformatics to physical chemistry, to biochemistry, with an emphasis on the structure-function relationship in protein-protein complexes involved in cellular processes including signal transduction. Key Features: Comprehensive overview of different facets of macromolecule interactions. Computational and bioinformatics aspects of analyzing protein modules and their interactions. Emphasis on structure-function relationship in protein-protein complexes involved in cellular processes
Introduction à la structure des protéines by Carl-Ivar Brändén( Book )

1 edition published in 1996 in French and held by 118 WorldCat member libraries worldwide

Méthodes biophysiques pour l'étude des macromolécules by Joël Janin( Book )

3 editions published in 1985 in French and held by 91 WorldCat member libraries worldwide

Biologie structurale : principes et méthodes biophysiques by Joël Janin( Book )

5 editions published between 1994 and 1999 in French and held by 60 WorldCat member libraries worldwide

Protein modules and protein-protein interaction( )

1 edition published in 2002 in English and held by 9 WorldCat member libraries worldwide

Modeling in computational biology and biomedicine : a multidisciplinary endeavor by Frédéric Cazals( Book )

3 editions published between 2012 and 2013 in English and held by 8 WorldCat member libraries worldwide

Computational biology, mathematical biology, biology and biomedicine are currently undergoing spectacular progresses due to a synergy between technological advances and inputs from physics, chemistry, mathematics, statistics and computer science. The goal of this book is to evidence this synergy by describing selected developments in the following fields: bioinformatics, biomedicine and neuroscience. This work is unique in two respects - first, by the variety and scales of systems studied and second, by its presentation: Each chapter provides the biological or medical context, follows up with mathematical or algorithmic developments triggered by a specific problem and concludes with one or two success stories, namely new insights gained thanks to these methodological developments. It also highlights some unsolved and outstanding theoretical questions, with a potentially high impact on these disciplines. Two communities will be particularly interested in this book. The first one is the vast community of applied mathematicians and computer scientists, whose interests should be captured by the added value generated by the application of advanced concepts and algorithms to challenging biological or medical problems. The second is the equally vast community of biologists. Whether scientists or engineers, they will find in this book a clear and self-contained account of concepts and techniques from mathematics and computer science, together with success stories on their favorite systems. The variety of systems described represents a panoply of complementary conceptual tools. On a practical level, the resources listed at the end of each chapter (databases, software) offer invaluable support for getting started on a specific topic in the fields of biomedicine, bioinformatics and neuroscience
L'aspartokinase I - homosérine déshydrogénase I de Escherichia coli K 12 by Joël Janin( Book )

4 editions published in 1969 in French and held by 4 WorldCat member libraries worldwide

Étude cristallographique de l'arginine kinase du muscle de Homarus vulgaris à 3 Å de résolution : application d'une méthode de modification de la densité électronique by Christian Dumas( Book )

2 editions published in 1988 in French and held by 3 WorldCat member libraries worldwide

L'arginine kinase extraite du muscle de Homarus vulgaris catalyse la réaction de phosphorylation du groupement guanidinium de l'arginine. Cette protéine est analogue sur le plan fonctionnel à la créatine kinase du muscle des Vertébrés. La phospho-arginine joue le rôle de réserve énergétique immédiatement mobilisable, fournissant l'ATP nécessaire à la contraction musculaire.Dans cette thèse sur l'étude cristallographique de cette phosphotransférase, sont présentés la collection et le traitement des données de diffraction à basse ct moyenne résolution puis l'estimation des phases des facteurs de structure par la méthode des remplacements isomorphes multiples. Les données à basse résolution ont permis de définir l'enveloppe moléculaire et d'amorcer le processus d'amélioration des phases par modification de la densité électronique avec extension conjointe de la résolution de 6 à 3Å. Cette méthode est fondée essentiellement sur le nivellement de la densité dans la région occupée par le solvant. L'enveloppe moléculaire est compatible avec les données de variation de contraste enregistrées à très basse résolution.Un modèle préliminaire du tracé de la chaîne polypeptidique est présenté
STRUCTURE ET MECANISME DE L'ENOLASE : UNE ETUDE DE L'ENOLASE DU MUSCLE DE HOMARD by STEPHANE DUQUERROY( Book )

2 editions published in 1995 in French and held by 3 WorldCat member libraries worldwide

L'ENOLASE (E.C 4.2.1.11) CATALYSE LA DESHYDRATATION REVERSIBLE DU 2D-PHOSPHOGLYCERATE EN PHOSPHOENOLPYRUVATE. NOUS AVONS PURIFIE ET CRISTALLISE L'ENOLASE EXTRAITE DU MUSCLE DE LA QUEUE DE HOMARD. L'ADNC DE LA PROTEINE A ETE AMPLIFIE DEPUIS UNE BANQUE PAR PCR ET SEQUENCE. LES DONNEES DE DIFFRACTION AUX RAYONS X ONT ETE COLLECTEES SUR UNE SOURCE SYNCHROTRON. LES CARTES INITIALES DE DENSITE ELECTRONIQUE SONT OBTENUES PAR LA TECHNIQUE DU SIRAS PUIS AVEC LE MODELE DE L'ENOLASE DE LA LEVURE. LE MODELE MOLECULAIRE DE LA PROTEINE ETABLI A 2,4 ANGSTROMS DE RESOLUTION COMPREND DEUX DOMAINES. LE DOMAINE C TERMINAL S'APPARENTE AU MOTIF COURANT DU TONNEAU ALPHA/BETA MAIS AVEC UNE TOPOLOGIE PARTICULIERE. LA STRUCTURE DE L'ENOLASE EN PRESENCE DE MANGANESE ET DE L'INHIBITEUR PHOSPHOGLYCOLATE A 2,2 ANGSTROMS DE RESOLUTION REVELE UN SEUL SITE METALLIQUE. LA FIXATION DE L'INHIBITEUR AU SITE ACTIF DE L'ENZYME S'ACCOMPAGNE DU REAJUSTEMENT DE PLUSIEURS BOUCLES DANS LA STRUCTURE. NOUS AVONS MODELISE LE SUBSTRAT DE L'ENZYME DANS LA STRUCTURE DU COMPLEXE A PARTIR DU PHOSPHOGLYCOLATE. CES RESULTATS NOUS AMENENT A PROPOSER UN NOUVEAU MECANISME POUR L'ELIMINATION DU PROTON QUI INITIE LA REACTION DE DESHYDRATATION. L'HISTIDINE 157 QUI SERAIT LA BASE CATALYTIQUE SE LOCALISE SUR UNE BOUCLE MOBILE ENTRE DEUX BRINS BETA QUI CARACTERISENT LE REPLIEMENT DE L'ENOLASE PAR RAPPORT AU MOTIF HABITUEL DES TONNEAUX ALPHA/BETA
Détermination de la structure cristalline de la d-Xylose isomérase de Actinoplanes Missouriensis by Félix Rey( Book )

2 editions published in 1988 in French and held by 3 WorldCat member libraries worldwide

ETUDE CRISTALLOGRAPHIE DE LA NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE DE DICTYOSTELIUM DISCOIDEUM by Solange Morera( Book )

2 editions published in 1994 in French and held by 3 WorldCat member libraries worldwide

LES NDP KINASES SONT DES ENZYMES UBIQUITAIRES ET SONT LA PRINCIPALE SOURCE DES NUCLEOSIDES TRIPHOSPHATES AUTRE QUE L'ATP. ELLES CATALYSENT LE TRANSFERT DU -PHOSPHATE D'UN NUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE SUR UN NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE AVEC UNE FAIBLE SPECIFICITE DE SUBSTRAT ET UNE FORTE ACTIVITE. LE MECANISME DE LA REACTION EST DIT DE TYPE PING-PONG, AVEC LA FORMATION D'UN INTERMEDIAIRE PHOSPHOHISTIDINE (H122) AU COURS DE LA CATALYSE. EN PLUS DE LEUR ROLE DANS LE METABOLISME DES NUCLEOSIDES TRIPHOSPHATES, LES NDP KINASES SONT IMPLIQUEES DANS LE DEVELOPPEMENT CHEZ LA DROSOPHILE ET DANS LES METASTASES DE TUMEURS CHEZ L'HOMME. LA NDP KINASE DE DICTYOSTELIUM EST UN HEXAMERE COMPOSE DE SIX SOUS-UNITES IDENTIQUES DE 17 KDA CHACUNE. GRACE AU MODELE DU MUTANT H122C, J'AI RESOLU LES STRUCTURES DE L'ENZYME SAUVAGE ET D'UN COMPLEXE AVEC L'ADP A RESPECTIVEMENT 1,8 A ET 2,2 A DE RESOLUTION. UNE SOUS-UNITE EST CONSTITUEE D'UN DOMAINE GLOBULAIRE / AVEC UN FEUILLET ANTIPARALLELE A QUATRE BRINS. SA TOPOLOGIE EST DIFFERENTE DE CELLE DES AUTRES PHOSPHOTRANSFERASES, CEPENDANT ON LA RETROUVE DANS DES PROTEINES FIXANT DES MONONUCLEOTIDES, DE L'ARN OU DE L'ADN. CHAQUE SOUS-UNITE POSSEDE UN SITE ACTIF. LE MODE DE FIXATION DU NUCLEOTIDE EST DIFFERENT DE CELUI OBSERVE CHEZ LES PROTEINES FIXANT DES NUCLEOTIDES. EN EFFET, IL N'Y A PAS DE LIAISONS POLAIRES DU NUCLEOTIDE AVEC LES ATOMES DE LA CHAINE PRINCIPALE ET PAS DE SEQUENCE RICHE EN GLYCINES. LE MANQUE DE SPECIFICITE EST DU A L'ABSENCE D'INTERACTION POLAIRE ENTRE LA BASE ET L'ENZYME. LE RIBOSE ET LES PHOSPHATES FONT DES LIAISONS HYDROGENES AVEC LES CHAINES LATERALES. LE MONOMERE, LE DIMERE ET LE SITE ACTIF DE LA NDP KINASE DE DICTYOSTELIUM SONT LES MEMES CHEZ TOUTES LES NDP KINASES. NOUS AVONS PROPOSE UN MECANISME CATALYTIQUE DU TRANSFERT DU PHOSPHATE SUR LE N DE H122. NOUS NE SAVONS TOUJOURS PAS SI LES AUTRES FONCTIONS DES NDP KINASES HUMAINES ET DE DROSOPHILE DEPENDENT DE LEUR STRUCTURE QUATERNAIRE
Contribution au développement du logiciel de graphisme moléculaire Manosk : application à l'étude d'aspects structuraux de l'aspartate transcarbamylase de E. coli : modélisation graphique de la fixation des substrats naturels : étude du rôle des interfaces dans la transition allostérique : modélisation de la mutation pAR5 par graphisme moléculaire et minimisation d'énergie by Jacqueline Cherfils( Book )

2 editions published in 1987 in French and held by 3 WorldCat member libraries worldwide

Cette thèse présente des développements apportés au logiciel de graphisme moléculaire MANOSK, et une étude d'aspects structuraux de l'Aspartate Transcarbamylase de E.coli. La partie consacrée au logiciel graphique décrit la mise en place d'une architecture structurée, comprenant un analyseur de syntaxe et un descripteur de molécules, et de fonctions permettant l'analyse interactive de l'énergie conformationnelle d'association. L'étude structurale de l'Aspartate Transcarbamylase à partir des coordonnées cristallographiques fait l'objet de la seconde partie. La comparaison des sites actifs des formes T et R de cet enzyme allostérique permet de proposer un site de fixation pour les substrats dans la forme T. L'étude des intercations polaires et hydrophobes entre chaînes catalytiques et régulatrices suggère que la forme R est stabilisée par les interactions polaires induites par la fixation des substrats, et la forme T par une interface entre chaines catalytiques et régulatrices qui n'existe que dans cette forme. Nous avons d'autre part construit un modèle d'une mutation des chaînes régulatrices par graphisme et minimisation d'énergie. Cette mutation se situe à l'interface précédent ct supprime la coopérativité. La modélisation montre que la modification des interactions à l'interface déstabilise la forme T chez le mutant, et suggère une interprétation structurale du mécanisme de régulation hétérotrope
ETUDE CRISTALLOGRAPHIQUE DE L'ARGININE KINASE DE MUSCLE DE HOMARD by XIANG-DONG WANG( Book )

2 editions published in 1990 in French and held by 3 WorldCat member libraries worldwide

L'ARGININE KINASE DU MUSCLE DE HOMARUS VULGARIS CATALYSE LA REACTION DE PHOSPHORYLATION DU GROUPEMENT GUANIDINIUM DE L'ARGINE. ELLE EST ANALOGUE SUR LE PLAN FONCTIONNEL A LA CREATINE KINASE DU MUSCLE DES VERTEBRES. LA PHOSPHOARGININE JOUE LE ROLE DE RESERVE ENERGETIQUE MOBILISABLE, FOURNISSANT L'ATP NECESSAIRE A LA CONTRACTION MUSCULAIRE. LES DONNEES DE DIFFRACTION SUR LA PROTEINE NATIVE ET UN DERIVE ISOMORPHE (CHLOROPLATINITE DE POTASSIUM) ONT ETE ENREGISTREES A 2,5 A DE RESOLUTION SUR LE DETECTEUR BIDIMENSIONNEL MARK II DU LURE, ORSAY, ET A 2,8 A SUR UN DETECTEUR BIDIMENSIONNEL NICOLET A L'IBMC, STRASBOURG. UN JEU COMPLET DE DONNEES DE DIFFRACTION SUR LA PROTEINE NATIVE A ETE ENREGISTRE A 2 A DE RESOLUTION SUR FILMS A LURE. DES PHASES ONT ETE CALCULEES PAR LA METHODE DES REMPLACEMENTS ISOMORPHES ET ONT ETE AMELIOREES PAR LA METHODE DU NIVELLEMENT DE SOLVANT. GRACE A CES NOUVELLES DONNEES, LES DEUX MOLECULES DE L'UNITE ASYMETRIQUE SONT MIEUX DEFINIES, UN DOMAINE CONTENANT DES BRINS ANTIPARALLELES EST CLAIR, ET LES FONCTIONS DE ROTATION PROPRE ET DE TRANSLATION PHASEE ONT PU DONNER UNE SOLUTION VRAISEMBLABLE AU PROBLEME DE LA SYMETRIE NON-CRISTALLOGRAPHIQUE. CETTE SOLUTION EST COMPATIBLE AVEC NOTRE ANALYSE DE L'ORIENTATION DE LA SYMETRIE LOCALE DANS DES CRISTAUX DE PROTEINES. UNE TENTATIVE D'INTERPRETATION DE LA CARTE DE DENSITE ELECTRONIQUE EST AUSSI PRESENTEE DANS CETTE THESE
Relations structure-fonction des phosphofructokinases de levure (Saccharomyces cérévisiae) et de muscle strié de gerboise (Jaculus orientalis) by M'hamed Tijane( )

2 editions published in 1987 in French and held by 3 WorldCat member libraries worldwide

STRUCTURE ET FONCTION DE LA NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE : INTERACTION AVEC LES ANALOGUES DE NUCLEOSIDE ANTIVIRAUX by PHILIPPE MEYER( Book )

2 editions published in 2000 in French and held by 3 WorldCat member libraries worldwide

LES NDPK SONT DES ENZYMES QUI CATALYSENT LE TRANSFERT DU PHOSPHATE GAMMA D'UN NUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE SUR UN NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE AVEC UNE FAIBLE SPECIFICITE POUR LE SUBSTRAT. ELLES SONT UNE SOURCE DE NUCLEOSIDE TRIPHOSPHATES ET SONT IMPLIQUEES DANS L'ACTIVATION DES ANALOGUES DE NUCLEOSIDE UTILISES CONTRE LE SIDA. L'ACTIVITE ANTIVIRALE DE CES ANALOGUES EST DUE A L'ABSENCE D'HYDROXYLE EN 3 DU SUCRE, CETTE PARTICULARITE EN FAIT DE MAUVAIS SUBSTRATS DE LA NDPK. CET HYDROXYLE ESSENTIEL A LA CATALYSE FORME UNE LIAISON HYDROGENE AVEC L'OXYGENE 07 PONTANT LES PHOSPHATES BETA ET GAMMA. NOUS AVONS DETERMINE LA STRUCTURE DE TROIS COMPLEXES DE LA NDPK DE DICTYOSTELIUM AVEC DES ANALOGUES DE NUCLEOTIDE. LA PREMIERE DECRIT L'INTERACTION DU MUTANT H122G AVEC LE D4T TRIPHOSPHATE. UNE LIAISON HYDROGENE C3H--O7 PERMET D'EXPLIQUER L'AUGMENTATION D'EFFICACITE CATALYTIQUE DE LA NDPK SUR CET ANALOGUE PAR RAPPORT A L'AZT. LES DEUX AUTRES STRUCTURES DECRIVENT L'INTERACTION DE LA NDPK SAUVAGE AVEC LES NUCLEOTIDES ALPHA-BORANO-PHOSPHATE QUI SONT DE MEILLEURS SUBSTRATS QUE LEURS NUCLEOTIDES PARENTS. LES BORANO-PHOSPHATE CONFERENT UNE RESISTANCE DE LA LIAISON PHOSPHODIESTER A LA PYROPHOSPHOROLYSE, OR CELLE-CI EXPLIQUERAIT LA RESISTANCE DU VIH AUX ANALOGUES ACTUELLEMENT UTILISES. LA STRUCTURE DU COMPLEXE AVEC L'ALPHA-BORANO-TDP DE CONFIGURATION RP A PERMIS D'EXPLIQUER LA STEREOSPECIFICITE DE LA NDPK POUR CE COMPOSE. LA STRUCTURE AVEC L'ALPHA-BORANO-D4T DIPHOSPHATE DE CONFIGURATION SP EXPLIQUE POURQUOI LA NDPK N'A QU'UNE STEREOSPECIFICITE PARTIELLE SUR LES COMPOSES ALPHA-BORANO-PHOSPHATE DERIVES DU D4T. POUR ETENDRE L'ETUDE STRUCTURALE AUX NDPK HUMAINES RECEMMENT DECOUVERTES NOUS AVONS DETERMINE LA STRUCTURE DE LA NDPK MITOCHONDRIALE H4. CETTE STRUCTURE A MIS EN EVIDENCE LE CHANGEMENT CONFORMATIONNEL INDUIT PAR LA PRESENCE D'UNE SERINE EN POSITION 96 A LA PLACE D'UNE PROLINE DANS LES AUTRES NDPK ET A PERMIS DE SUGGERER UN ROLE POUR LA SERINE 113 DANS LA RECONNAISSANCE DE LA GUANINE
ETUDE CRISTALLOGRAPHIQUE DU COMPLEXE BARNASE-D(GPC) by SYLVIE BAUDET( Book )

2 editions published in 1990 in French and held by 3 WorldCat member libraries worldwide

LA STRUCTURE CRISTALLINE DU COMPLEXE ENTRE LA RIBONUCLEASE EXTERNE DE B. AMYLOLIQUEFACIENS, LA BARNASE, ET UN INHIBITEUR NUCLEOTIDE, D(GPC) A ETE RESOLUE A 0,22 NM DE RESOLUTION. LA PROTEINE A ETE OBTENUE A PARTIR DU GENE CLONE DANS E. COLI. APRES PURIFICATION ET COCRISTALLISATION EN SULFATE D'AMMONIUM 3;0 M AVEC LE D(GPC), DES CRISTAUX ONT ETE OBTENUS DANS LE GROUPE D'ESPACE P3#121, AVEC DES PARAMETRES DE MAILLE A=B=0,58 NM ET C=0,85 NM. LES DONNEES DE DIFFRACTION ONT ETE ENREGISTREES SUR FILM A LURE, ORSAY, ET SUR UN DETECTEUR BIDIMENSIONNEL FAST A L'EMBL, HEIDELBERG. LA STRUCTURE DE LA BARNASE RESOLUE EN PRESENCE DE ZINC PAR MAUGUEN ET AL. EN 1982 (NATURE, 297, PP. 162-164) A ETE UTILISEE COMME MODELE POUR RESOUDRE LE PROBLEME DES PHASES PAR LA METHODE DU REMPLACEMENT MOLECULAIRE. LES FONCTIONS DE ROTATION ET DE TRANSLATION ONT DONNE LA POSITION DE LA MOLECULE DANS L'UNITE ASYMETRIQUE DU CRISTAL DE COMPLEXE. APRES AFFINEMENT DE CETTE POSITION AVEC LE PROGRAMME D'AFFINEMENT EN BLOCS RIGIDES, CORELS, LES COORDONNEES ATOMIQUES ONT ETE AFFINEES PAR DYNAMIQUE MOLECULAIRE AVEC LE PROGRAMME GROMOS. LE FACTEUR R A ATTEINT 26% A 0,EE NM DE RESOLUTION ET L'ANALYSE DE LA CARTE DE DENSITE RESULTANTE A PERMIS DE MODELISER DEUX CONFORMATIONS ALTERNATIVES DU NUCLEOTIDE. CES DEUX POSITIONS DU D(GPC) NE SONT PAS AU SITE DE RECONNAISSANCE DE LA BARNASE MAIS CERTAINEMENT DANS UN SITE DE FIXATION SECONDAIRE. PAR CONSEQUENT, LES INTERACTIONS PROTEINE-INHIBITEUR OBSERVEES NE SONT PAS PRODUCTIVES
Étude, dans l'échelle de temps subnanoseconde, de la migration et de la capture de l'excitation dans la membrane photosynthétique by Jean Deprez( Book )

2 editions published in 1986 in French and held by 3 WorldCat member libraries worldwide

The kinetics of migration of the excitation in the antenna of photosynthetic membranes and the primary charge separations following its trapping by the reaction centers have been studied at room temperature in the subnanosecond range using two experimental techniques. Fluorescence yield measurements utilizing picosecond laser pulse pairs have been used to probe the exciton annihilation processes in the antenna and the induction phenomena connected with the changes in the redox state of the reaction centers. The primary charge separations in the reaction centers were monitored by the transmembrane potential (photovoltage) measured with a technique associating the light gradient effect and a 30 ps time resolution. Estimations of the kinetics of the primary charges separations in photosystems I and II of intact chloroplasts are given and a working model, deduced from the fluorescence and photovoltage measurements, is proposed concerning the migration, annihilation and trapping processes in photosystem II. The kinetics of the excitation migration in the antenna of whole cells of Rps. viridis and Rps. sphaeroides and the kinetics of the primary charge stabilization step on the first quinone acceptor were determined from photovoltages measurements
CRYSTALLOGRAPHIQUE ETUDE DE NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE = ystallographic study of Nucleoside Diphosphate Kinase : CATALYTIQUE MECANISME ET INTERACTION AVE3C NUCLEOTIDES ANTIVIRALES : catalytic mechanism and interaction with antiviral nucleotides by YING-WU XU( Book )

2 editions published in 1998 in French and held by 3 WorldCat member libraries worldwide

LA NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE (NDPK) EST UN ENZYME UBIQUITAIRE, QUI CATALYSE LA FORMATION DES NUCLEOSIDE TRIPHOSPHATES A PARTIR DES DIPHOSPHATES ET MAINTIENT L'EQUILIBRE DE LEURS CONCENTRATIONS AUX DEPENS DE L'ATP. LA REACTION DE TYPE PING-PONG EST TRES EFFICACE ET PASSE PAR UN INTERMEDIAIRE PHOSPHO-HISTIDINE. LA NDPK EST UN TETRAMERE CHEZ CERTAINES BACTERIES, UN HEXAMERE CHEZ LES EUCARYOTES. LA SOUS-UNITE COMPORTE UN DOMAINE A/B ORGANISE AUTOUR D'UN FEUILLET-B A 4 BRINS ANTIPARALLELES. OUTRE SON ROLE DANS LA BIOSYNTHESE DES NUCLEOTIDES, L'ENZYME HUMAIN AURAIT UNE ACTIVITE HISTIDINE KINASE ET LIERAIT L'ADN. DE PLUS, ELL SERAIT IMPLIQUEE DANS LA PROLIFERATION DES METASTASES ET DANS L'ACTIVATION DE LA TRANSCRIPTION DE CERTAINS GENES. DANS CETTE THESE, NOUS PRESENTONS SIX STRUCTURES CRISTALLINES DE LA NDPK DE DICTYOSTELIUM COMPLEXEE AVEC DES SUBSTRATS, DES ANALOGUES OU DES INHIBITEURS. ELLES PERMETTENT DE MIEUX COMPRENDRE LE MECANISME DE LA CATALYSE ET L'INTERACTION AVEC DES ANALOGUES DE NUCLEOTIDES ANTI-VIRAUX, EN VISANT A LA CONCEPTION DE MEDICAMENTS ET A LA MUTAGENESE FONDEE SUR LA STRUCTURE. LA STRUCTURE DU COMPLEXE NDPK.ADP.ALF3 DECRIT LA GEOMETRIE DE L'ETAT DE TRANSITION DE LA REACTION DE TRANSFERT DE PHOSPHATE. ALF3 MIME LE PHOSPHATE-G DE L'ATP LORS DE SON TRANSFERT SUR L'HISTIDINE DU SITE ACTIF PAR UN MECANISME D'ATTAQUE EN LIGNE PASSANT PAR UN INTERMEDIAIRE BIPYRAMID TRIGONAL. DES COMPLEXES NDP.AIF3 SIMILAIRES ONT DEPUIS ETE DECRITS DANS D'AUTRES KINASES. LA STRUCTURE DU COMPLEXE NDPK.ADP.BEF3 ILLUSTRE LE MODE FIXATION DE L'ATP. CES DEUX STRUCTURES DEFINISSENT LES INTERACTIONS ENZYME-SUBSTRAT ET METTENT EN EVIDENCE DEUX ELEMENTS ESSENTIELS DE LA CATALYSE : L'ION MG++ ET LE OH EN 3 DU SUCRE SUR LE NUCLEOTIDE. NOUS AVONS ANALYSE LES CINETIQUES DE PHOSPHORYLATION ET DEPHOSPHORYLATION DES NUCLEOTIDES PAR LA NDPK AAL'AIDE DE LA FLUORESCENCE INTRINSEQUE DE LA PROTEINE. LES ANALOGUES ANTIVIRAUX DERIVES DE L'AZT ET DE LA DDT SONT DE MAUVAIS SUBSTRATS DE LA NDPK EN COMPARAISON DU SUBSTRAT NATUREL TDP. LA FAIBLE PHOSPHORYLATION DE L'AZT S'EXPLIQUE PAR DEUX FACTEURS STRUCTURAUX : L'ABSENCE DE LA LIAISON HYDROGENE ENTRE LE 3OH ET L'OXYGENE PONTANT LES PHOSPHATES B ET G ; LE DEPLACEMENT DE LA CHAINE LATERALE DU RESIDU LYS 16. LA STRUCTURE CRISTALLINE DU COMPLEXE AVEC L'AZT DIPHOSPHATE DONNE UNE BASE STRUCTURALE A LA CONCEPTION DE NUCLEOSIDES ANTIVIRAUX QUI SOIENT DE MEILLEURS SUBSTRATS DE LA NDPK. CELLES DES COMPLEXES NDPK AVEC LES DEUX ANTIVIRAUX 3-FLUORO-UDP ET 3-AMINO-ADP PERMET DE COMPRENDRE POURQUOI CE SONT AUSSI DE MAUVAIS SUBSTRATS ; DANS LES DEUX CAS, LA MODIFICATION EN 3 DU SUCRE CHANGE L'INTERACTION AVEC LA PROTEINE. LE 3'-PHOSPHO-ADENOSINE-5-PHOSPHOSULFATE (PAPS) EST UN INHIBITEUR PUISSANT DE L'ACTIVITE ENZYMATIQUE DE LA NDPK. LA STRUCTURE CRISTALLINE DU COMPLEXE REVELE QU'IL SE FIXE SUR LE MEME SITE QUE L'ADP, MAIS D'UNE FACON DIFFERENTE, QUI DONNE DES INDICATIONS SUR LE MODE DE FIXATION DE L'ADN
Étude de la transition conformationnelle de la Phosphoglycérate kinase by Jean-Michel Betton( Book )

1 edition published in 1984 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

This work reports studies on unfolding-refolding transitions of horse muscle phosphoglycerate kinase. The conformational transition induced by guanidine hydrochloride has been studied by three different methods: Enzymatic activity, circular dichroism in far UV and tryptophan fluorescence. Thermodynamic and kinetic approach of unfolding process indicates the presence of structural intermediates. In conclusion, a simple mechanism for the formation of the functional structure of phosphoglycerate kinase is proposed
Advances in protein chemistry( Book )

2 editions published in 2003 in English and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

 
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Protein modules and protein-protein interaction Protein modules and protein-protein interaction Advances in protein chemistry
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Protein modules and protein-protein interactionAdvances in protein chemistry
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