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Nicolet, Yvain

Overview
Works: 11 works in 25 publications in 2 languages and 1,316 library holdings
Roles: Editor, Contributor, Other, Thesis advisor, Author, Opponent
Classifications: QP535.F4, 612.3924
Publication Timeline
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Most widely held works by Yvain Nicolet
Iron-sulfur clusters in chemistry and biology by Tracey A Rouault( )

5 editions published in 2014 in English and held by 1,072 WorldCat member libraries worldwide

This volume on iron-sulfur clusters includes chapters that cover the history of the discovery of iron-sulfur clusters in the 1960s to discoveries of their role in the enzyme, aconitase (1980s), and numerous other proteins. It explains basic chemistry principles, how microbes, plants, and animals synthesize these complex prosthetic groups, and why it is important to understand the chemistry and biogenesis of FeS proteins
Metalloproteins : methods and protocols by Juan C Fontecilla-Camps( )

8 editions published between 2014 and 2016 in English and held by 188 WorldCat member libraries worldwide

Metalloproteins are involved in many key biological processes such as gas transport and metabolism, photosynthesis, cell respiration, the Krebs cycle and many other vital redox reactions. Metalloproteins: Methods and Protocols addresses multiple aspects of metalloenzyme research from the production and purification of metalloproteins using both standard recombinant techniques and a cell-free system, to the electrochemical analysis of metalloproteins, as well as IR techniques, Mössbauer spectroscopy and the theoretical interpretation of metalloenzyme catalytic and redox processes, to name a few topics. Written in the successful Methods in Molecular Biology series format, chapters include introductions to their respective topics, lists of the necessary materials and reagents, step-by-step, readily reproducible protocols, and notes on troubleshooting and avoiding known pitfalls. Authoritative and easily accessible, Metalloproteins: Methods and Protocols seeks to serve both professionals and novices interested in the metalloprotein field
Iron-sulfur clusters in chemistry and biology by Tracey A Rouault( )

3 editions published in 2017 in English and held by 42 WorldCat member libraries worldwide

This volume on iron-sulfur proteins includes chapters that describe the initial discovery of iron-sulfur proteins in the 1960s to elucidation of the roles of iron sulfur clusters as prosthetic groups of enzymes, such as the citric acid cycle enzyme, aconitase, and numerous other proteins, ranging from nitrogenase to DNA repair proteins. The capacity of iron sulfur clusters to accept and delocalize single electrons is explained by basic chemical principles, which illustrate why iron sulfur proteins are uniquely suitable for electron transport and other activities. Techniques used for detection and stabilization of iron-sulfur clusters, including EPR and Mossbauer spectroscopies, are discussed because they are important for characterizing unrecognized and elusive iron sulfur proteins. Recent insights into how nitrogenase works have arisen from multiple advances, described here, including studies of high-resolution crystal structures
Maturation de sites métalliques de protéines par les machineries d'assemblage des centres fer-soufre ISC et Hyd by Adrien Pagnier( )

1 edition published in 2015 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Many proteins have inorganic cofactors containing transition metals. The physicochemical properties of these metals allow the enzymes, which carry them to catalyze reactions not possible when only using the chemical properties of the twenty-two amino acids. However, these metals are toxic to the cell when they are free. Consequently, the synthesis and incorporation of these cofactors into enzymes requires complex protein assembles. In this thesis, the FeS clusters synthesis mechanisms by the ISC (Iron-Sulfur Cluster) and Hyd (Hydrogenase) machineries were studied. The ISC system corresponds to the primary FeS clusters assembly machinery in bacteria, and a homologous system exists in mitochondria. The Hyd system is FeFe-hydrogenase active site maturation machinery found in several lower eukaryotes (algae and protists) and in a wide variety of bacteria. Initially, we studied the ISC machinery from Archaeoglobus fulgidus whose core is composed of the cysteine desulfurase IscS and the scaffold protein IscU; IscS delivers the sulfur needed for the FeS assembly to IscU. From this study we conclude that IscS from Archaeoglobus fulgidus has no cysteine desulfurase activity, but it still plays a fundamental role in FeS cluster synthesis by IscSU complex by providing a cysteine ligand to the nascent cluster. Secondly, we studied the radical S-adenosyl-L-methionine HydG, responsible for the synthesis of CN- and CO ligand of the active site [FeFe] subcluster, which was the only Hyd system maturase for which the structure was unknown. Our structural and functional results suggest that HydG successively synthesizes the CN- ligand at a basic site, and then the CO ligand at the unique fifth Fe ion of its C-terminal [5Fe-4S] cluster. The latter could be stabilized by either a cysteine or a homocysteine ligand
Structural dynamics of acetylcholinesterase and its implications in reactivators design by Gianluca Santoni( )

1 edition published in 2015 in English and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

L'acétylcholinestérase (AChE), une des enzymes les plus rapides dans la nature, est lacible d'un large nombre de toxiques, dont notamment les neurotoxiques organophosphorés.La première partie de ce manuscrit de thèse décrit le développement raisonné d'un nouveauréactivateur, qui présente des propriétés de réactivation supérieures aux moléculesactuellement sur le marché. Les interactions entre cette molécule, KM297, et l'AChE ontété étudiées par dynamique moléculaire, docking et cristallographie aux rayons X. La connaissancedes modes de liaison du KM297 dans l'AChE native ou inhibé par un OP ontpermis de développer la molécule JDS207, qui se lie de façon exclusive au site périphériquede l'AChE. La deuxième partie de la thèse est dédiée à l'analyse des simulations de laAChE par dynamique moléculaire. On observe que la combinaison de multiples trajectoiresgénérées avec des paramètres de vélocité initiale différents est une méthode fiablepour caractériser les conformations atteintes par les chaînes latérales des acides aminés. Encomparant la distribution des rotamères pour l'AChE humaine et celle du poisson Torpedocalifornica, on montre que des différences importantes existent entre les enzymes des deuxespèces. A partir de ces informations sur les conformations de résidus clés du site actif,une méthode a été développée pour générer des récepteurs utilisable pour des calcules dedocking flexible, de façon à prendre en compte la dynamique propre à chaque résidu del'enzyme. Cette méthode a été validé en comparent les résultats obtenues à des structurescristallographiques connues
How [Fe]-hydrogenase metabolizes dihydrogen by Yvain Nicolet( )

1 edition published in 2019 in English and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Etude cristallographique de l'hydrogénase à fer de la bactérie sulfato-réductrice Desulfovibrio Desulfuricans ATCC 7757 by Yvain Nicolet( Book )

2 editions published in 2001 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Les hydrogenases sont des metalloproteines qui catalysent la reaction reversible d'oxydation de l'hydrogene selon la reaction : h 2 2h + + 2e . Il existe deux classes d'hydrogenases qui se distinguent par leur contenu metallique et leurs proprietes enzymatiques. Ce sont les hydrogenases a nife et a fe. La premiere classe est la plus etudiee a ce jour et la structure de l'hydrogenase a nife de d. Gigas a ete resolue au laboratoire en 1995. Par la suite, de nombreux travaux ont pu mettre en evidence la structure du site actif dans differents etats redox ainsi que l'existence de cavites specifiques pour l'acces du substrat au site actif enfoui. Par contre, peu de resultats concernaient les hydrogenases a fe. Il etait cependant connu que le site actif correspondait a un centre fes d'un type nouveau. Nous avons donc entrepris de resoudre la structure de l'hydrogenase a fe de d. Desulfuricans par cristallographie en utilisant la methode mad. Cette technique nous a permis d'obtenir un modele a 1,5 a de resolution. Nous avons ainsi obtenu la structure du site actif qui est un centre fes compose de deux atomes de fer lies a des cn et co. Ces deux atomes de fer sont relies par une petite molecule organique. L'analyse de cette structure nous a permis de proposer cette molecule comme une dithiomethyle amine qui participerait au clivage de l'hydrogene. Nous avons aussi mis en evidence l'existence de chemins specifiques pour le substrat et les produits de reaction. Notre etude a aussi conduit a la caracterisation de l'etat reduit de l'enzyme riche en informations quant au mecanisme reactionnel. Ces resultats semblent indiquer des ressemblances entre les deux classes d'hydrogenases et nous ont permis de refaire, a la lumiere de la structure du site actif, une synthese des donnees spectroscopiques disponibles. Enfin, lors de ces travaux, nous avons resolu un probleme d'empilement variable des molecules dans les differents cristaux qui conservent les memes parametres de maille
Etude structurale et fonctionnelle de la protéine à radical SAM Hyde by Roman Rohac( )

1 edition published in 2016 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Radical S-adenosyl-L-methionine (SAM) proteins use a reduced [Fe4S4] cluster to initiate homolytic reductive cleavage of SAM, which leads to the formation of highly reactive 5'-deoxyadenosyl radical species or 5'-dA•. In almost all cases this alkyl radical will abstract a hydrogen atom from the substrate and thus trigger its conversion into product. These enzymes are found in key steps of the synthesis of certain vitamins, antibiotics, DNA precursors or protein cofactors. They are often involved in the cleavage or formation of C-C, C-N, C-S or C-P bonds. The present thesis work has been focused on the structural and functional study of HydE protein; a radical SAM enzyme, involved in the biosynthesis of the organometallic active site of [FeFe]-hydrogenase. The main goal was to identify the substrate of HydE and to study details of how radical SAM proteins control the highly oxidizing 5'-dA• species. We managed to identify a group of molecules, derived from cysteine, containing a thiazolidine ring with one or two carboxylate groups, which have a very good affinity for the active site of HydE. We have demonstrated some of these ligands are non-physiological substrates of the enzyme. With these substrates we could highlight a new radical attack mechanism in radical SAM proteins. Indeed, in HydE we observed a direct attack on the 5'-dA • radical on the sulfur atom of the thioether belonging to the thiazolidine ring. This is an unprecedented reaction that contrasts with sulfur (or selenium) atom insertion reactions catalysed by some radical SAM enzymes. This is also the first observation of a radical reaction in the protein crystal of a radical SAM enzyme and also the first real-time monitoring by 1H- & 13C-NMR spectroscopy of the accumulation of products of the reaction catalysed by these enzymes. Theoretical calculations based on our high-resolution crystal structures suggest that in the case of this protein superfamily the 5'-dA• radical, which triggers the reaction in radical SAM enzymes, is a transition state and therefore not an isolable intermediate species
Characterization, Properties and Applications : Volume 1: Characterization, Properties and Applications by Francesco Bonomi( )

1 edition published in 2017 in English and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Vers une meilleure compréhension du mécanisme de transfert de soufre pour la maturation des formiate déshydrogénases microbiennes by Pierre-Xavier Maziani( )

1 edition published in 2019 in French and held by 1 WorldCat member library worldwide

Les formiate déshydrogénases (FDH) utilisent un cofacteur à molybdène (Moco) pour convertir de façon réversible le formiate en CO2. Le Moco des FDH doit être sulfuré par la protéine soufre-transférase dimérique FdhD. Chez Escherichia coli, la protéine FdhD possède une boucle flexible par monomère, chacune portant deux cystéines essentielles et assurant le transfert de soufre depuis la cystéine désulfurase dimérique IscS vers le Moco. Nous avons étudié le mécanisme de transfert de soufre selon deux axes de travail : i) les bases structurales de l'interaction FdhD/IscS, et ii) l'importance fonctionnelle des deux boucles flexibles de FdhD. Par des approches de biochimie et de biophysique, nous avons montré que l'interaction FdhD/IscS est à la fois hautement dynamique et hautement affine, et que le complexe a une stœchiométrie FdhD4 -IscS2, interrogeant sur le rôle de chacune des boucles flexibles puisque deux boucles sont présentes pour transférer un seul atome de soufre depuis IscS. À l'aide d'un équivalent chimérique de la protéine FdhD nous avons montré qu'une seule boucle catalytique est suffisante pour sulfurer le Moco efficacement, et que le variant avec une seule cystéine par boucle reste actif bien que moins efficacement. De plus, nous avons montré que des homologues de FdhD possédant une seule cystéine par boucle sont actifs. En conclusion, nous proposons un modèle de sulfuration du Moco par FdhD impliquant deux résidus cystéines soit provenant de la même boucle catalytique, soit provenant chacun d'une boucle catalytique différente. Dans ce dernier cas, les boucles coopéreraient afin de fournir les deux cystéines requises pour le transfert de soufre
Conception de ligands à vocation thérapeutique : combinaison d'approches multidisciplinaires pour comprendre les interactions intermoléculaires by Cécile Rouanet Mehouas( )

1 edition published in 2015 in French and held by 1 WorldCat member library worldwide

Les mécanismes de reconnaissance moléculaire sont à la base de nombreuses fonction biologiques essentielles (transduction du signal, régulation de l'expression génique, stimulation du système immunitaire,...). La compréhension des phénomènes physiques et chimiques à la base de ces phénomènes est fondamentale pour de nombreuses applications telles que la conception de médicaments, le développement d'outils diagnostiques ou tout autre procédé biotechnologique. Dans cette étude, nous avons étudié de manière extensive l'interaction entre la métalloélastase du macrophage (MMP-12) et le RXP470.1, un inhibiteur puissant et sélectif. En combinant des approches de cristallographie, de microcalorimétrie (ITC) et des tests enzymatiques, nous avons pu quantifier l'importance énergétique du transfert d'un seul proton suite à la liaison du RXP470.1, et mettre en lumière l'importance des contributions entropiques. Ainsi, la protonation du Glu219, un résidu catalytique, permet de compenser une enthalpie de liaison intrinsèque défavorable. Cette protonation est rendue possible par le large shift de pKa que subit le Glu219 en réponse à la liaison du RXP470.1 (pKalibre = 5.7 ± 0.1 / pKalié = 10 ± 0.04). Enfin, cette étude est la première, à notre connaissance, ayant combiné données d'affinité, thermodynamiques et structurales pour aborder le rôle du groupe chélatant. Nous avons ainsi étudié deux analogues du RXP470.1 variant seulement par la nature de leur pince à zinc. Ces modifications se traduisent par un effet marqué sur les profils d'affinité et de sélectivité ainsi que sur la signature énergétique des composés étudiés. L'étude des facteurs B, associés à l'analyse des structures cristallographiques, de ces inhibiteurs en complexe avec la MMP-12, suggère que des différences mineures de structures peuvent engendrer des variations de mobilité importantes au niveau des résidus impliqués dans l'interaction inhibiteur - enzyme. Ces différences trouvent leur origine dans un positionnement très légèrement différent du groupe chélatant par rapport au zinc.Pris dans leur ensemble, ces résultats pointent la nécessité de combiner un ensemble d'approches expérimentales pour décrire la complexité des interactions protéine/ligand. Ces associations doivent permettre d'évaluer le potentiel de méthodes théoriques capables de décrire des systèmes complexes
 
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Iron-sulfur clusters in chemistry and biology
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Metalloproteins : methods and protocolsIron-sulfur clusters in chemistry and biologyCharacterization, Properties and Applications : Volume 1: Characterization, Properties and Applications
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English (19)

French (6)