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Laage, Damien

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Works: 10 works in 12 publications in 2 languages and 40 library holdings
Roles: Other, Author, Thesis advisor, Opponent
Publication Timeline
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Most widely held works by Damien Laage
L'eau à découvert by Luc Abbadie( )

2 editions published in 2017 in French and held by 27 WorldCat member libraries worldwide

Indispensable à la régulation du climat, au développement de la vie sur Terre, au maintien des écosystèmes, aux populations, au développement de l'agriculture, de l'industrie comme à la production d'énergie, l'eau est un élément vital. Il convient donc, dans un contexte de changement global, d'analyser dans toute sa diversité la place et le rôle de l'eau et de se donner ainsi les moyens de mieux la préserver. Autour de cet enjeu qui engage toute l'humanité, Agathe Euzen, Catherine Jeandel et Rémy Mosseri ont réuni près de cent cinquante contributions, visant à apporter un éclairage sur chacun des domaines et des approches que couvre cette thématique. Quelle est l'origine de l'eau? Son rapport avec l'apparition de la vie? Quel rôle a-t-elle joué dans l'histoire de la planète et dans le développement de la vie végétale, animale et humaine? Quel est son cycle? Quelles sont ses propriétés chimiques? Comment les sociétés se sont-elles emparées de cet élément précieux? Allons-nous manquer d'eau? L'eau est-elle source de conflits? Comment l'eau est-elle gérée? Comment recycle-t-on une eau polluée? Quels sont les risques pour la santé mondiale? Quels sont les grands enjeux liés à l'eau au xxie siècle? Comprendre et proposer des solutions à ces défis majeurs est l'intention de cet ouvrage
Etudes théoriques de transferts de charge en solution by Damien Laage( Book )

2 editions published in 2001 in English and held by 4 WorldCat member libraries worldwide

Dynamique de l'eau d'hydratation de la protéine tau dans des formes native et amyloïde by Yann Fichou( )

1 edition published in 2015 in English and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Proteins that do not have a well-defined structure in their functional state are referred to as intrinsically disordered proteins (IDPs). IDPs are ubiquitous in biological cells and their aggregation is involved in many diseases. The extended conformations of IDPs result in a large water interface, yet, interactions between IDPs and water are only scarcely documented. Water has been termed the matrix of life because it is essential for a variety of molecular processes, including protein folding, stability, and activity. The IDP tau regulates microtubule activity in neurons and is known to form amyloid fibers that are one of the hallmarks of Alzheimer disease. In this PhD thesis, the biological relevance of water dynamics around IDPs is addressed. We combine computational and experimental approaches, including all-atom MD simulations, incoherent neutron scattering, terahertz spectroscopy and small angle X-ray scattering, to study the hydration water dynamics of the tau protein in its native and fibrillated states. Firstly, a translational diffusion of hydration water molecules is found to be essential for biologically relevant dynamics of both IDPs and globular proteins. Secondly, compared to monomers, we find an enhancement of hydration water mobility around tau amyloid fibers that is suggested to play a role in fiber formation. Finally, the investigation of collective water dynamics reveals that the tau protein influences about two times less water molecules than a globular protein, which might be involved in tau's binding mechanisms. In conclusion, this piece of work investigated the dynamical properties of water around IDPs and suggests that the hydration water dynamics might play fundamental roles in binding and aggregation of IDPs
Méthodes numériques pour la simulation d'évènements rares en dynamique moléculaire by Laura Silva lopes( )

1 edition published in 2019 in French and held by 1 WorldCat member library worldwide

Dynamique de l'eau et des liaisons hydrogènes en solution : du bulk aux environnements biomoléculaires by Guillaume Stirnemann( Book )

1 edition published in 2011 in English and held by 1 WorldCat member library worldwide

Des aspects clés de la dynamique de réorientation de l'eau ont été étudiés à l'aide de simulations numériques et de mod&#x143les analytiques, en forte connexion avec les résultats expérimentaux. Ce travail porte essentiellement sur le mécanisme moléculaire de la réorientation, qui implique des sauts angulaires de grande amplitude permettant l'échange de partenaires de liaisons hydrogènes. Ainsi, dans le cas du bulk, j'ai pu éclaircir quelques aspects fondamentaux de la dépendance en température de la réorientation, et ai proposé une interprétation de résultats expérimentaux récents de spectroscopie non linéaire. Par ailleurs, j'ai rationalisé l'effet de solutés très variés, comme des hydrophobes, des amphiphiles, et des surfaces étendues, sur la dynamique de l'eau. J'ai montré que la réorientation de l'eau n'est que faiblement ralentie par la présence de groupes hydrophobes, alors que les groupes hydrophiles peuvent avoir un effet bien plus important sur la dynamique. Ceci forme donc un cadre unique pour comprendre ultérieurement la dynamique de l'eau dans des systèmes plus complexes, en particulier les milieux biologiques
Aspects mécanistiques et énergétiques des interactions entre l'ADN et une molécule intercalante by Matthieu Wilhelm( )

1 edition published in 2012 in French and held by 1 WorldCat member library worldwide

L'ADN est au cœur de nombreux processus biologiques. De ce fait, il est la cible de nombreuses molécules pharmacologiques employées notamment dans les thérapies anticancer. Parmi celles-ci, la daunomycine va interagir avec la double hélice d'ADN en s'intercalant entre deux paires de bases, bloquant ainsi la réplication. Malgré l'efficacité reconnue des molécules intercalantes, et de nombreuses études à ce sujet, le mécanisme du processus d'intercalation n'est pas clairement déterminé à l'heure actuelle. Basés sur l'utilisation de la dynamique moléculaire avec une représentation tout atome des systèmes en conditions de solvant explicite, ces travaux ont tout d'abord visé à caractériser l'influence de la flexibilité conformationnelle de la daunomycine vis à vis de l'ADN, ainsi que son importance dans les interactions entre ces deux molécules. Dans un deuxième temps nous nous sommes focalisés sur le chemin réactionnel menant la daunomycine à son site d'intercalation par umbrella sampling. Cette étude, en plus de fournir des énergies libres en accord avec les données expérimentales, a permis de pointer du doigt un mécanisme d'intercalation impliquant une étape préliminaire de liaison de la daunomycine au petit sillon de l'ADN, suivie d'une étape intermédiaire de réorientation du ligand. Finalement, la réalisation de simulations de glissement de la daunomycine le long du petit sillon de l'ADN nous a permis de nous intéresser au mécanisme permettant à ce ligand de localiser son site d'intercalation le long de l'ADN
Etude théorique de la couche d'hydratation des biomolécules : dynamique et impact sur la fonction biologique by Aoife Fogarty( Book )

1 edition published in 2013 in English and held by 1 WorldCat member library worldwide

Il est désormais admis que la couche d'hydratation d'une biomolécule joue un rôle important dans des processus biochimiques. De plus, la biomolécule perturbe les propriétés dynamiques des molécules d'eau dans sa couche d'hydratation. Cette thè&#x143se se divise en deux parties qui traitent chacune de différents aspects de ces deux phénomè&#x143nes. Une premiè&#x143re partie détaille la dynamique de l'eau dans la couche d'hydratation des biomolécules. Ceci se fait dans trois cas différents. Le premier utilise une série de protéines pour explorer les origines moléculaires de la perturbation dynamique. Le deuxi&#x143ème se concentre sur l'effet de la dynamique conformationelle d'une biomolécule sur la dynamique de la couche d'hydratation. Le troisiè&#x143me étudie la dépendance en température de la dynamique de la couche d'hydratation d'un soluté hydrophobe. Une deuxiè&#x143me partie concerne la catalyse enzymatique en milieu organique, et étudie l'influence de l'environnement sur la réaction enzymatique. Expérimentalement, une baisse d'activité catalytique d'une enzyme en milieu organique est constatée quand son taux d'hydratation est réduit. Nous utilisons un systè&#x143me paradigme pour explorer les origines moléculaires de ce phénomè&#x143ne. Nous démontrons certaines failles dans l'approche standard pour l'étude d'un tel systè&#x143me, dues à la complexité des échelles de temps de réorganisation dans le systè&#x143me. Nous adoptons une approche alternative, qui utilise une coordonnée de réaction collective et des calculs d'énergie libre pour assurer un échantillonnage qui prend en compte l'influence de fluctuations conformationelles sur la barriè&#x143re de la réaction
Solvants et sites de liaison hydrophobes by Caroline Senac( )

1 edition published in 2018 in French and held by 1 WorldCat member library worldwide

La plupart des sites de liaisons des cibles thérapeutiques sont hydrophobes. La majorité des molécules actives sont donc hydrophobes et difficilement soluble dans l'eau. Pour remédier à ce problème lors des test in vitro, un cosolvant est ajouté dans le milieu de réaction pour augmenter la solubilité des molécules. Le plus commun est le diméthylsulfoxyde (DMSO). Cependant, peu d'études ont regardé l'effet du DMSO sur l'affinité des ligand hydrophobes pour leurs cibles, mais toutes ont montré une modification de l'affinité induite par le DMSO. Pour mieux comprendre l'effet du DMSO il est nécessaire d'étudier un grand nombres de système ligand/récepteur différents. Dans cette étude, nous avons étudié l'effet d'une concentration de 5% de DMSO sur la liaison d'un ligand hydrophobe l'acide adamantane-1-carboxylique (ADA) dans deux cavités hydrophobes la beta et la gamma cyclodextrines (CD). Les deux CD diffèrent par la largeur de leur cavité. Les mesures d'affinités ont été réalisées par mesure de vélocité ultrasonore, résonance magnétique nucléaire et par des simulations moléculaires (MS). Toutes les techniques ont montré que le DMSO n'a pas d'effet sur l'affinité de l'ADA pour la gamma-CD alors qu'il diminue fortement l'affinité de l'ADA pour la beta-CD. L'analyse des MS a montré que le DMSO entre en compétition avec l'ADA pour la petite cavité de la beta-CD alors que pour la large cavité de la gamma-CD cette compétition n'est pas présente. L'effet du DMSO semble plus important lorsque le volume du ligand est parfaitement adapté au volume de la cible
Interactions entre une biomolécule et son environnement : de la dynamique d'hydratation à la catalyse enzymatique by Elise Duboué-Dijon( )

1 edition published in 2015 in English and held by 1 WorldCat member library worldwide

Les biomolécules sont naturellement immergées dans l'eau, qui joue un rôle clé dans de nombreux processus biologiques. Réciproquement, les propriétés de l'eau sont affectées par la présence de la biomolécule. Dans cette thèse, nous combinons modèles théoriques et simulations numériques pour obtenir une description à l'échelle moléculaire des interactions entre une biomolécule et son environnement. Le manuscrit est structuré en deux parties, abordant deux aspects complémentaires de cette interaction complexe. La première partie est consacrée à la perturbation induite par une biomolécule sur l'eau. Nous déterminons en quoi la couche d'hydratation diffère de l'eau bulk et identifions les facteurs moléculaires en jeu. Nous comparons ensuite les couches d'hydratation d'une protéine antigel et d'une protéine modèle afin de déterminer si les propriétés d'hydratation peuvent expliquer l'activité antigel. Nous étudions enfin la dynamique d'hydratation de l'ADN. Nous obtenons une image résolue spatialement des propriétés de sa couche d'hydratation et y caractérisons les différentes sources d'hétérogénéité. La deuxième partie s'intéresse au rôle de l'environnement sur la catalyse enzymatique. Nous étudions deux systèmes distincts, avec des questions différentes mais une même méthodologie. Nous examinons d'abord le rôle de résidus dans le site actif de la dihydrofolate réductase et obtenons une interprétation moléculaire de résultats expérimentaux récents. Enfin, nous nous intéressons à la catalyse enzymatique en solvant organique, où l'addition de petites quantités d'eau permet d'accélérer la réaction. Nous recherchons une description à l'échelle moléculaire de cet effet
Viscosité, auto-diffusion et leur découplage dans des solutions aqueuses de glycérol ainsi que dans l'eau pure surfondue sous pression by Romain Berthelard( )

1 edition published in 2019 in French and held by 1 WorldCat member library worldwide

L'eau est le liquide le plus commun qui soit mais l'ensemble de ses propriétés ne sont toujours pas élucidées. En particulier, l'eau présente un grand nombre d'anomalies par rapport aux autres liquides, certaines se trouvant particulièrement exacerbées dans l'état surfondu (liquide à une température inférieure à celle de fusion). Au cours de ce travail, on introduit du glycérol dans l'eau en faible quantité (entre 10% et 50% en masse), ce qui a pour conséquence de repousser le point de fusion et celui de nucléation homogène. On mesure deux propriétés de ces solutions : la viscosité et l'auto-diffusion. La première caractérise la propriété macroscopique de résistance à l'écoulement, tandis que la seconde caractérise le phénomène microscopique de diffusion des molécules dans la solution. Ces deux grandeurs sont habituellement liées par la relation de Stokes-Einstein (RSE) dans des conditions usuelles de température et de pression au sein des liquides. La viscosité des solutions eau-glycérol est mesurée par une technique optique : la Microscopie Dynamique Différentielle (DDM). Le mouvement brownien de colloïdes dans la solution eau-glycérol est caractérisé par un coefficient de diffusion dont la mesure permet de déduire la viscosité. La viscosité des mélanges eau-glycérol croît quand la température décroît. À température donnée, elle augmente quand la concentration augmente. L'évolution de la viscosité en fonction de la température des solutions de faible concentration (< 20% en masse) suit le même type de loi que pour l'eau pure. Pour des concentrations plus élevées, la viscosité suit un autre type de comportement. L'augmentation de la concentration en glycérol cause donc un changement de dynamique des solutions surfondues. La diffusion mutuelle des molécules caractérise leur mobilité. Elle est caractérisée par le coefficient d'intra-diffusion dans un mélange et d'auto-diffusion pour un corps pur. On mesure l'intra-diffusion dans des solutions de glycérol, de concentrations allant de 1% à 50% en masse, grâce à la technique NMR-PGSE. La diffusion de l'eau et du glycérol dans le mélange augmentent avec la température quelle que soit la concentration. À haute température, la diffusion diminue quand la concentration en glycérol augmente. À basse température, dans l'état surfondu et pour de faibles concentrations (1% en masse de glycérol) la diffusion du glycérol connaît une diminution plus rapide que pour les autres concentrations et la même tendance se dessine pour l'eau dans les mêmes conditions. Connaissant désormais la viscosité des solutions eau-glycérol à basse température et le coefficient de diffusion des molécules il est possible de déterminer l'évolution de la RSE en fonction de la température. Elle systématiquement violée pour les molécules d'eau, quelle que soit la concentration pour des températures inférieures à 273 K. Les molécules de glycérol présentent le même type de violation de la RSE que l'eau pour des concentrations de 30% et 50% en masse. À 10% en masse, la relation est cependant respectée jusqu'aux plus basses températures mesurées (243 K). Enfin, à 1% de glycérol une violation de la RSE se produit, mais en sens inverse. L'interprétation microscopique de ces résultats demeure spéculative. Enfin, des mesures de viscosité et d'auto-diffusion ont réalisées sur l'eau pure mais pour des pressions allant jusqu'à 150 MPa. La RSE est également testée jusqu'à des températures de 228 K, permettant ainsi la comparaison avec les prévisions de récents modèles numériques
 
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Damien Laage researcher

Damien Laage wetenschapper

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