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Armengaud, Jean (biologiste)

Overview
Works: 21 works in 22 publications in 2 languages and 31 library holdings
Roles: Other, Thesis advisor, Author, Contributor, Opponent
Publication Timeline
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Most widely held works by Jean Armengaud
Analyse des espèces biologiques vivant dans les piscines des installations nucléaires : vers l'identification d'espèces radiorésistantes by Pauline Petit( )

1 edition published in 2018 in English and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

High-throughput, quantitative assessment of the effects of low-dose silica nanoparticles on lung cells: grasping complex toxicity with a great depth of field by Cédric Pisani( )

1 edition published in 2015 in English and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Major soluble proteome changes in Deinococcus deserti over the earliest stages following gamma-ray irradiation by A Dedieu( )

1 edition published in 2013 in English and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

APPORT DU DEFIBRILLATEUR - CARDIOVERTEUR IMPLANTABLE DANS L'INSUFFISANCE CARDIAQUE : EXPERIENCE LILLOISE by Jean Armengaud( Book )

1 edition published in 1997 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Structure of a [2Fe-2S] ferredoxin from Rhodobacter capsulatus likely involved in Fe-S cluster biogenesis and conformational changes observed upon reduction by Germaine Sainz( )

1 edition published in 2006 in English and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Caractérisation structurale et fonctionnelle des ferrédoxines II et V de Rhodobacter capsulatus by Jean Armengaud( Book )

2 editions published in 1994 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

NOUS AVONS CARACTERISE D'UN POINT DE VUE STRUCTURAL ET FONCTIONNEL LES FERREDOXINES FDII ET FDV DE LA BACTERIE PHOTOSYNTHETIQUE RHODOBACTER CAPSULATUS. LES PROPRIETES DES CENTRES 3FE-4S ET 4FE-4S DE FDII PURIFIEE DE R. CAPSULATUS, ONT ETE ANALYSEES PAR RPE, DICHROISME CIRCULAIRE MAGNETIQUE ET RMN. PAR VOLTAMETRIE CYCLIQUE, LES POTENTIELS REDOX DE FDII ONT ETE DETERMINES (-420 MV ET -640M, PH 7,5, VS ENH). FDII A ETE PRODUITE DANS ESCHERICHIA COLI PAR SUREXPRESSION DE SON GENE DE STRUCTURE FDXA. ELLE A ETE SYNTHETISEE SOUS FORME APOPROTEINE ET PURIFIEE (13 MG PAR LITRE DE CULTURE). UNE PETITE QUANTITE D'HOLOFERREDOXINE EST PRODUITE EN PROPORTION CONSTANTE QUEL QUE SOIT LE SYSTEME D'EXPRESSION EMPLOYE, SUGGERANT QUE L'INSERTION DES CENTRES FE-S EST UNE ETAPE LIMITANTE DE LA BIOSYNTHESE DE L'HOLOFDII DANS E. COLI. L'INSERTION IN VITRO DE CENTRES FE-S DANS L'APOFERREDOXINE CONDUIT A UNE PROTEINE INSTABLE CONTENANT 2 CENTRES 4FE-4S. DES MUTANTS STRUCTURAUX DE FDII ONT ETE CREES PAR MUTAGENESE DIRIGEE, ET EXPRIMES DANS E. COLI. L'EXTREMITE C-TERMINALE DE LA PROTEINE INTERVIENT DANS LA STABILITE DE L'HOLOPROTEINE. LE RESIDU T71 N'A PAS D'INFLUENCE SUR LES PROPRIETES REDOX. UN PROTOCOLE DE MUTAGENESE DIRIGEE PAR PCR A ETE AMELIORE EN INCLUANT DANS L'AMORCE MUTAGENE UN SITE DE RESTRICTION DE CLASSE IIS. L'ATTENUATION IN VIVO DE LA PRODUCTION DE FDII A L'AIDE D'ARNS ANTISENS INDIQUE QU'ELLE JOUE UN ROLE ESSENTIEL DANS LE METABOLISME DE R. CAPSULATUS. L'EXPRESSION DANS E. COLI DU GENE FDXD CODANT POUR FDV, CONDUIT A LA PRODUCTION DE 2,8 MG D'HOLOPROTEINE PAR LITRE DE CULTURE. FDV CONTIENT UN CENTRE 2FE-2S DONT LE SIGNAL RPE EST TYPIQUE DES CENTRES 2FE-2S DE FERREDOXINES DE PLANTE. LE POTENTIEL D'OXYDOREDUCTION DE FDV EST DE -220 MV (PH 7,5 ; VS ENH), VALEUR PROCHE DU POTENTIEL DES FERREDOXINES DE TYPE ADRENODOXINE. FDV EST CODEE PAR UN GENE DE TYPE NIF INDIQUANT QU'ELLE JOUE UN ROLE DANS LA FIXATION DE L'AZOTE MOLECULAIRE. IN VITRO, CETTE PROTEINE NE SERT PAS DE DONNEUR D'ELECTRONS A LA NITROGENASE. CETTE FERREDOXINE 2FE-2S EST DONC ATYPIQUE TANT AU NIVEAU DE SES PROPRIETES QUE DE SA FONCTION
Co-expression network analysis identifies gonad- and embryo-associated protein modules in the sentinel species Gammarus fossarum by Davide Degli Esposti( )

1 edition published in 2019 in English and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Assessing the ratio of Bacillus spores and vegetative cells by shotgun proteomics by Charlotte Mappa( )

1 edition published in 2018 in English and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Genomic and physiological analysis reveals versatile metabolic capacity of deep-sea Photobacterium phosphoreum ANT-2200 by Sheng-Da Zhang( )

1 edition published in 2016 in English and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Multiplexed assay for protein quantitation in the invertebrate Gammarus fossarum by liquid chromatography coupled to tandem mass spectrometry by Aurore Charnot( )

1 edition published in 2017 in English and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

ApoFnr binds as a monomer to promoters regulating expression of enterotoxin genes of Bacillus cereus by Julia Esbelin( )

1 edition published in 2009 in English and held by 1 WorldCat member library worldwide

Bacillus cereus Fnr is a member of the Crp/Fnr (cAMP-binding protein/fumarate nitrate reduction regulatory protein) family of helix-turn-helix transcriptional regulators. It is essential for the expression of Hbl and Nhe enterotoxin genes independently of the oxygen tension in the environment. We studied aerobic Fnr binding to target sites in promoters regulating the expression of enterotoxin genes. B. cereus Fnr was overexpressed and purified as either a C-terminal His-tagged (FnrHis) fusion protein or an N-terminal fusion protein tagged with the Strep-tag (IBA BioTAGnology) (StrepFnr). Both recombinant Fnr proteins were produced as apoforms (clusterless) and occured as mixtures of monomers and oligomers in solution. However, apoFnrHis was mainly monomeric, while apoStrepFnr was mainly oligomeric, suggesting that the His-tagged C-terminal extremity may interfere with oligomerization. The oligomeric state of apoStrepFnr was dithiothreitol sensitive, underlining the importance of a disulphide bridge for apoFnr oligomerization. Electrophoretic mobility shift assays showed that monomeric apoFnr, but not oligomeric apoFnr, bound to specific sequences located in the promoter regions of the enterotoxin regulators fnr, resDE and plcR and the structural genes hbl and nhe. The question of whether apoFnr binding is regulated in vivo by redox-dependent oligomerization is discussed
La protéine Fnr et le système à deux composants ResDE, des régulateurs majeurs de la synthèse des entérotoxines de Bacillus cereus by Julia Esbelin( )

1 edition published in 2009 in French and held by 1 WorldCat member library worldwide

Bacillus cereus est un pathogène opportuniste à l'origine de deux types de toxi-infections alimentaires classées en syndrome émétique ou diarrhéique. Le syndrome diarrhéique résulte de la production d'entérotoxines (Hbl, Nhe et CytK) au niveau de l'intestin grêle de l'hôte, caractérisé par une atmosphère anaérobie et un faible potentiel d'oxydo-réduction (POR). La capacité de B. cereus à se développer et à produire des entérotoxines dans ces conditions est sous le contrôle de deux systèmes qui agissent, en partie, indépendamment du régulateur pléiotrope connu, PlcR (Phospholipase C Regulator). Il s'agit du système à deux composants ResDE et de la protéine Fnr (Fumarate Nitrate Reductase). Le but de cette étude a été de caractériser d'un point de vue fonctionnel l'implication du régulateur Fnr et du système ResDE dans la toxinogenèse de B. cereus. Les résultats ont montré que la régulation de la transcription de hbl et nhe était sous le contrôle direct et indirect de Fnr et de ResD. En aérobiose, la fixation de Fnr (forme Apo) sur les régions promotrices des gènes de structure des entérotoxines (pnhe et phbl) et des gènes de régulation (presDE, pfnr et pplcR) dépend des conditions redox. L'affinité de ResD pour pnhe, phbl, presDE, pfnr et pplcR dépend des séquences de ces régions promotrices et son affinité pour les régions promotrices presDE et pfnr dépend de son état de phosphorylation. ResD et ApoFnr sont capables de se fixer simultanément sur les régions promotrices étudiées et sont également capables d'interagir physiquement en l'absence d'ADN. Nous avons proposé un modèle de régulation de la toxinogenèse dans lequel ResDE et Fnr pourraient agir en synergie. Enfin des expériences de double hybride ont permis de mettre en évidence que la protéine PlcR pourrait interagir in vivo avec les régulateurs ResD et Fnr. La régulation de la toxinogenèse impliquerait donc la formation d'un complexe multi-moléculaire
Effects of organic UV filters on heterotrophic marine bacteria by Clément Lozano( )

1 edition published in 2021 in English and held by 1 WorldCat member library worldwide

UV filters are the active components of sun protection products and are used as stabilizing agents in cosmetics and industrial products. Several studies reported the worldwide occurrence of UV filters in coastal waters and demonstrated their bioaccumulation and toxic effects on aquatic organisms. Marine bacteria dominate the marine biomass and are crucial for biogeochemical cycles. Notwithstanding their essential roles, the toxicity of UV filters has never been assessed on microorganisms. This thesis aims to explore the effects of the most occurrent organic UV filters, taking into account the physiological, morphological, and molecular response, on environmentally relevant heterotrophic bacteria, isolated from the bay of Banyuls (NW Mediterranean Sea, France). This project demonstrated the species and compound-dependent bactericidal effects of common organic UV filters on marine bacteria and contributed to a better understanding of the cellular response induced by UV filter exposure. We showed, via morphological investigation and quantitative proteomics, that bacteria exhibited a variety of stress-related molecular responses, emphasizing that bacteria are suitable for ecotoxicological studies. Future meta-omic research on natural and artificial communities will enable us to assess the impact of anthropogenic inputs on the functions of microbial communities
Metaproteomics analysis to study functionalities of the gut microbiota in large cohorts by Ariane Bassignani( )

1 edition published in 2019 in English and held by 1 WorldCat member library worldwide

La métaprotéomique s'attache à identifier et quantifier les protéines d'échantillons biologiques complexes comme le microbiote intestinal humain. L'analyse de plusieurs centaines d'échantillons revêt un intérêt évident compte tenu de la reconnaissance croissante de cet écosystème en tant que partenaire santé. Cependant, les méthodes et protocoles utilisés jusqu'à ce jour en métaprotéomique ne sont pas adaptés à des études de grande ampleur. Nous avons développé des algorithmes, évalué et comparé plusieurs approches d'identification des peptides et protéines et proposé des critères d'évaluation systématiques, avec un intérêt particulier porté sur la réplicabilité des identifications, afin de développer un pipeline de prétraitement adapté à des études d'envergure. Ce travail apporte un socle méthodologique jusqu'ici manquant dans le domaine de la métaprotéomique du microbiote intestinal humain. Nous avons également comparé des méthodes de normalisation des XIC et développé une méthodologie d'imputation des données manquantes permettant d'affiner les estimations d'abondances obtenues par la méthode de SC. Ce travail de thèse a permis de mettre en évidence des biomarqueurs microbiens potentiellement d'intérêt pour prédire la réponse à un régime amaigrissant ou pour caractériser différents phénotypes de MICI. Nous avons également analysé le métaprotéome de plus de 200 patients dans le cadre de l'ANR ProteoCardis adossée au projet MetaCardis, et s'intéressant au lien possible entre microbiote intestinal et maladies cardiovasculaires. La recherche de protéines d'intérêt parmi ces données devrait permettre de découvrir des candidats biomarqueurs de maladies cardiovasculaires
Quantification de biomarqueurs protéiques dans des matrices biologiques complexes par spectrométrie de masse : développements et applications by Jérémy Jeudy( )

1 edition published in 2014 in French and held by 1 WorldCat member library worldwide

Over the past decade, interest in the use of biomarkers in clinical studies has greatly increased. Quantification of a candidate protein biomarker in complex samples (eg. plasma) requires targeted and multiplexed assays. Immunoassays are the gold standard for their quantification. However, with the need for targeted and multiplexed methods, recent developments in mass spectrometry (MS) make a viable alternative to ELISA. The present work has addressed the problems encountered in this type of proteomic studies, and solutions that can be explored to improve the workflow of candidate biomarker's evaluation. Methionine peptides are generally avoided due to their susceptibility to oxidation. However, it seemed interesting to study how their endogenous modifications could affect biological processes. In a first time, apolipoproteins were dismissed as a potential biomarker of Alzheimer's disease due to oxidation impact. In the same time, problems associated with biological sample collection and storage were highlighted. DBS (Dried Blood Spot) and Vivid device evaluation from a panel of 32 blood proteins has provided a first possible solution to overcome these troubles. Thereafter, a new peptide quantification method called MRM3 was used to overcome biological matrix complexity. Reliable level determinations of 2 plasma proteins (C-Reactive protein and TIMP-1) and 2 urinary proteins (aquaporin-2 and podocin) were obtained. To improve sensitivity and reduce analysis solvent costs, performances of a micro chromatography platform were compared to a narrow-bore platform. This study highlighted the significant impact of the matrix effect on the analytical process, requiring new strategie development. Finally, to reduce sample complexity, evaluation of wide pore solid-phase extraction cartridges has been achieved. A protocol was successfully developed to analyze enzymes contained in commercial laundry samples. Finally to optimize biological sample preparation time, heated-assisted digestion and online desalting step were successfully associated. Only few hours were then required for quantitative analysis
Approches moléculaires pour la découverte, le développement et l'application de biomarqueurs de toxicité chez les gammaridéscité spécifiques applicables au sein de la diversité des gammaridés by Duarte Domingos Gouveia( )

1 edition published in 2017 in English and held by 1 WorldCat member library worldwide

The routine use of biomarkers in environmental biomonitoring faces several drawbacks, especially in invertebrates. Among these limitations, the lack of validated species-specific biomarkers and multibiomarker methodologies comprise major constraints. Based on gene and protein catalogs obtained from proteogenomics experiments previously performed on the ecotoxicological-relevant species Gammarus fossarum, this thesis aimed at identifying and validating molecular biomarkers for the diagnostic of toxic perturbations in this species. Following recent methodologies for the development of biomarkers in human disease diagnosis, we implemented a fast, specific, quantitative multiplexed targeted proteomics assay (using Selected Reaction Monitoring mass spectrometry) to study dozens of protein biomarker candidates simultaneously. The assay was applied to assess the physiological importance of protein candidates, and to assess their pertinence as biomarkers after laboratory and field exposures to chemical contamination. The second part of this thesis aimed at the development of specific endocrine disruption biomarkers, through two complementary approaches. The first approach, based on a comparative shotgun proteomic analysis using a known endocrine disruptor for arthropods, allowed exhaustively increasing the whole-proteome analysis through the detection of roughly 4000 proteins (53 modulated by the exposure). The second comprised sequence homology searches, phylogenetic analyses, and gene expression studies for proposing new biomarker candidates identified from literature searches
Approches protéomiques pour le développement de biomarqueurs chez l'amphipode d'eau douce Gammarus fossarum : découverte et caractérisation de protéines impliquées dans la fonction reproductrice by Judith Trapp( )

1 edition published in 2014 in French and held by 1 WorldCat member library worldwide

Parmi les outils existants pour l'évaluation de la qualité des milieux aquatiques, les biomarqueurs permettent de détecter précocement l'exposition et/ou les effets d'une contamination. Toutefois, en raison du manque de connaissance fondamentale de leur régulation au niveau moléculaire, peu de biomarqueurs ont été spécifiquement développés chez les invertébrés, alors que ces derniers représentent 95% de la biodiversité animale. Grâce aux récentes avancées technologiques dans le domaine du séquençage de l'information génétique et protéique, la découverte de nouvelles protéines chez ces organismes est à présent possible. Centré sur l'utilisation d'une espèce d'intérêt en écotoxicologique, l'amphipode d'eau douce Gammarus fossarum, et sur la problématique de la perturbation endocrine, ce travail doctoral a pour objectif de découvrir de nouvelles protéines impliquées dans la reproduction du gammare et de proposer des biomarqueurs spécifiques de reprotoxicité. Par une première approche protéogénomique, un important catalogue de protéines a été généré. Puis, afin d'identifier de nouvelles protéines impliquées dans la reproduction, une comparaison entre les protéomes des tissus reproducteurs mâle et femelle a été réalisée, suivi de l'étude de la dynamique du protéome au cours de différents processus physiologiques : ovogénèse, embryogénèse et spermatogénèse. Enfin, une dernière expérience sur des organismes mâles exposés à différents perturbateurs endocriniens a permis d'identifier différents candidats biomarqueurs de reprotoxicité. Cette étude ouvre la voie à des développements rapides de biomarqueurs spécifiques d'une espèce animale d'intérêt en écotoxicologie
Métabolisme et toxinogénèse de Bacillus cereus : rôles de l'enzyme fermentaire LdhA et du régulateur rédox Rex by Sabrina Laouami( )

1 edition published in 2012 in French and held by 1 WorldCat member library worldwide

Bacillus cereus is a widespread bacteria. Some strains are responsible of food-borne classified as emetic and diarrhoel syndromes. To colonize such environment and induce diarrhea, B. cereus must be able to grow in the various oxidoreduction potential and oxygenation conditions encountered in the gastrointestinal tract and to secrete toxins. By comparing the catabolic capacities of four strains of the B. cereus group grown under anoxic and oxic conditions in relation to their capacities for expressing Non hemolytoc enterotoxin (Nhe), we identified Lactate dehydrogenase A (LdhA) as both involved in the fermentative metabolism of B. cereus and toxinogenesis. We showed that disruption of ldhA affected the fermentative capacity of anaerobically grown F4430/73 cells and the expression of several enterotoxin genes under both anaerobiosis and aerobiosis. To determine whether the observed effect in the toxins expression was indirect and dependant of Rex, a rex mutant was built. The characterization of this mutant revealed the role of Rex in the metabolism of B. cereus, oxidative stress and toxins production. Rex could be a transcription factor controlling the expression of genes encoding enterotoxins. Ability of DNA binding is dependant on the ratio of NAD+/NADH. To determine whether LdhA could directly regulate the expression of toxins genes, LdhA was expressed in E. coli and purified as a fusion protein. The first gel retardation experiments have failed to demonstrate fixation of LdhA in the promoter regions of toxins
Role of proteome in biofilm development and adaptation of Listeria monocytogenes to controlled environments by Tiago Santos( )

1 edition published in 2019 in English and held by 1 WorldCat member library worldwide

Listeria monocytogenes est une bactérie à Gram positif impliquée dans des infections graves d'origine alimentaire. La plupart des cas de listériose humaine sont causés par la consommation d'aliments réfrigérés prêts à consommer. La capacité de ces bactéries à survivre et à se multiplier dans une large gamme de conditions difficiles fait de ce pathogène une des préoccupations majeures dans les industries agro-alimentaires. Ces propriétés de L. monocytogenes sont renforcées par son aptitude à former des biofilms. Le but de ce projet était d'explorer l'adaptation de ce pathogène à la déshumidification et aux basses températures par deux approches de protéomique. La première approche, basée sur la technique d'imagerie par spectrométrie de masse (IMS) MALDI-TOF, permet de réaliser la cartographie de molécules à partir d'échantillons biologiques. Ce travail a consisté à développer cette approche, en considérant un biofilm bactérien comme un tissu, afin d'accéder à des informations sur la distribution de protéines dans des biofilms de L. monocytogenes soumis à un stress de déshumidification. En outre, une approche LC-MS/MS a été utilisée pour relier les données spectrales d'intérêt obtenues par l'IMS et l'identification des protéines. L'IMS a permis d'examiner la distribution de 47 protéines de bas poids moléculaire dans les biofilms. Cinq protéines ont été identifiées par LC-MS/MS grâce aux données m/z de l'IMS, y compris deux protéines de choc thermique. Les résultats démontrent que l'IMS peut être utilisée pour disséquer le protéome spatial d'un biofilm bactérien. La deuxième approche protéomique a consisté en une comparaison semi-quantitative relative et sans marquage (shotgun proteomic) des protéines exprimées dans différentes conditions de culture. Par cette méthode, nous avons exploré l'expression protéique en fonction du mode de croissance (biofilm vs planctonique) et de la température (10°C, 25°C et 37°C). Parmi les 920 et 931 protéines uniques identifiées, provenant respectivement de cellules sessiles et planctoniques, beaucoup sont liées à des fonctions cellulaires de base, mais certaines sont liées à la thermorégulation. Des changements ont été observés dans le protéome de L. monocytogenes en biofilm par rapport aux cellules planctoniques, ce qui indique des modes de régulation différents selon le mode de croissance. Ces comparaisons de l'expression des protéines dans plusieurs conditions (modes de croissance, températures) enrichiront les bases de données et aideront à modéliser les circuits de régulation qui conduisent à l'adaptation de L. monocytogenes aux environnements
Etude des trois GTPases à boucle GPN humaines : mise en évidence du rôle pivot de hGPN1 by Marie Locard-Paulet( Book )

in French and held by 1 WorldCat member library worldwide

Des études de génomique comparée ont mis en évidence une famille unique de GTPases conservées des archées jusqu'à l'Homme : les GTPases à boucle GPN. La résolution de leur structure prototype indique qu'elles fonctionnent sous forme de dimères où les sites actifs se retrouvent côte à côte, proches de l'interface de dimérisation. Il existe trois GTPases à boucle GPN humaines : hGPN1, hGPN2 et hGPN3. La production et la purification de ces protéines sous forme recombinante a montré que hGPN1 était la seule protéine de la triade stable sous une forme isolée. Elle peut former des complexes avec l'un ou l'autre de ses paralogues, ce qui les stabilise. J'ai produit hGPN1 en système hétérologue et je l'ai purifiée seule et en complexe avec hGPN3. Leur caractérisation a montré que hGPN1 pouvait être monomérique ou former des polymères. L'importance de son domaine carboxyterminal spécifique a été révélée par : 1) la mise en évidence d'un changement de conformation lors de la formation de l'hétérodimère hGPN1/3 ; 2) l'identification par spectrométrie de masse d'un site de phosphorylation sur ce domaine (Ser-338). J'ai pu dévoiler le rôle pivot de hGPN1 dans la triade des GTPases à boucle GPN humaines : 1) elle stabilise ses deux paralogues ; 2) bien que hGPN3 ait un site catalytique, seule hGPN1 a une activité GTPase dans l'hétérodimère hGPN1/3. La famille des GTPases à boucle GPN a donc un fonctionnement particulier, proche de celui des SIMIBI dimériques de type SRP/SR et Soj/Spo0J, et dont la fonction serait essentiellement régulée au travers de l'activité de hGPN1. Le rôle de cette triade reste encore inconnu, mais il a été vu que hGPN1 pouvait interagir avec XPA, MBD2 et l'ARN polymérase II. Ceci indiquerait un rôle essentiel dans la régulation de la réparation de l'ADN et/ou la transcription. Après immunoprécipitation de hGPN1 endogène de cellules HeLa, j'ai pu mettre en évidence par spectrométrie de masse des partenaires potentiels qui vont dans le sens d'une telle fonction : l'ARN polymérase II, RPAP1 et RPA70
 
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Jean Armengaud onderzoeker

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