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Wallach, Jean

Overview
Works: 24 works in 47 publications in 1 language and 359 library holdings
Genres: Instructional and educational works  Academic theses 
Roles: Author, Thesis advisor, Opponent, Other, Editor, Interviewee
Classifications: QP514.2, 572
Publication Timeline
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Most widely held works by Jean Wallach
Manipulation d'analyse biochimique by Michel Gavrilovic( Book )

4 editions published between 1992 and 1996 in French and Undetermined and held by 111 WorldCat member libraries worldwide

Principes de biochimie minérale by Stephen J Lippard( Book )

2 editions published in 1997 in French and held by 83 WorldCat member libraries worldwide

Les Enzymes by Jean Wallach( Book )

1 edition published in 1997 in French and held by 78 WorldCat member libraries worldwide

Présentation des bases fondamentales qui permettent de mieux comprendre le rôle des enzymes et leur diversité fonctionnelle
QCM de chimie et de biochimie by Jean Wallach( Book )

1 edition published in 1986 in French and held by 45 WorldCat member libraries worldwide

Contribution à l'étude du comportement des ribonucléases pancréatiques en présence d'effecteurs ioniques by Jean Wallach( Book )

6 editions published in 1970 in French and held by 10 WorldCat member libraries worldwide

Spécificité, dosage et mode d'action de la protéase alcaline de Pseudomonas aeruginosa by Dominique Louis( Book )

2 editions published in 1996 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

PSEUDOMONAS AERUGINOSA EST UNE BACTERIE RESPONSABLE D'INFECTIONS OPPORTUNISTES ET DE GRAVES SURINFECTIONS CHEZ LES MALADES ATTEINTS DE MUCOVISCIDOSE. LA PROTEASE ALCALINE EST L'UN DES FACTEURS DE VIRULENCE DE LA BACTERIE. CETTE ENZYME EST UNE METALLOPROTEASE A ZINC DE LA FAMILLE DE LA SERRALYSINE (E.C.3.4.24.40.). LES METHODES EXISTANTES A CE JOUR POUR MESURER L'ACTIVITE PROTEOLYTIQUE NE PERMETTENT PAS UN DOSAGE SELECTIF DE SON ACTIVITE DANS DES SURNAGEANTS DE CULTURE DE P. AERUGINOSA, DU FAIT DE L'EXISTENCE D'UNE AUTRE PROTEASE DE SPECIFICITE COMPARABLE: L'ELASTASE. LA PREMIERE PARTIE DE NOS TRAVAUX A CONSISTE A ETUDIER L'HYDROLYSE DE DIFFERENTS PEPTIDES DONT CERTAINS POSSEDENT UNE ACTIVITE BIOLOGIQUE (SUBSTANCE P, ANGIOTENSINE...) ET A DETERMINER LES SITES D'HYDROLYSE. CETTE ETUDE A PERMIS DE PRECISER LA SPECIFICITE DE L'ENZYME. ELLE POSSEDE UNE SPECIFICITE LARGE, MAIS LA PRESENCE DE RESIDUS AMINOACIDES HYDROPHOBES EN POSITION P'1 AINSI QUE CELLE D'ACIDES AMINES BASIQUES EN POSITION P#1 OU P#2 EST FAVORABLE A SON ACTIVITE. AU VU DE CES RESULTATS, UN SUBSTRAT A ETE PROPOSE POUR UNE MESURE PRECISE ET REPRODUCTIBLE DE L'ACTIVITE DE LA PROTEASE. L'UTILISATION D'UN INHIBITEUR DE L'ELASTASE A RENDU LE DOSAGE ENCORE PLUS SPECIFIQUE VIS-A-VIS DE LA PROTEASE ALCALINE. NOUS AVONS VALIDE UN PROTOCOLE EN MESURANT L'ACTIVITE ENZYMATIQUE DANS DES SURNAGEANTS DE CULTURE DE SOUCHES PATHOGENES. NOUS AVONS EGALEMENT PU A LA FOIS METTRE EN EVIDENCE ET ESTIMER LA QUANTITE DE PROTEASE PRESENTE DANS LES SURNAGEANTS A PARTIR DES RESULTATS DE DEUX METHODES IMMUNOCHIMIQUES, UNE IMMUNODECORATION ET UN DOSAGE ELISA EN DOUBLE SANDWICH
Obtention de lipoamino acides et de lipopeptides ayant des propriétés surfactantes par synthèse chimique et enzymatique by Maïder Pagadoy( Book )

2 editions published in 2005 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Les biosurfactants présentent un grand intérêt grâce à leur faible toxicité et à leur biodégradabilité. L'objectif de notre travail était l'obtention de nouveaux biosurfactants, lipoamino acides et lipopeptides, isoformes de la surfactine, lipoheptapeptide cyclique connu à ce jour comme le biosurfactant le plus efficace. Le criblage de souches de Bacillus pumilus et la synthèse enzymatique, ont permis l'obtention de lipoamino acides ayant des chaînes aliphatiques de tailles et de structures variables, dérivés de D-Asn et de L-Phe. Les lipo-D-Asn possèdent une activité surfactante modérée alors que les lipo-L-Phe, plus hydrophobes, sont de très bons surfactants. La synthèse d'isoformes de la surfactine, a été réalisée principalement en phase solide et leur cyclisation, en milieu liquide. L'impact des modifications effectuées sur la séquence peptidique de la surfactine, a été étudié sur la structure 3D et sur le pouvoir surfactant
Conception, synthèse et évaluation de substrats et d'inhibiteurs de l'élastase de P. aeruginosa by Christine Besson( Book )

2 editions published in 1993 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

DANS LE BUT DE DEVELOPPER UN DOSAGE SPECIFIQUE, SENSIBLE ET SELECTIF DE L'ELASTASE DE PSEUDOMONAS AERUGINOSA, NOUS AVONS SYNTHETISE PAR VOIE CHIMIQUE OU ENZYMATIQUE DES DERIVES PEPTIDIQUES. CEUX-CI ONT ENSUITE ETE EVALUES COMME SUBSTRATS DE L'ELASTASE EN UTILISANT LA METHODE CONDUCTIMETRIQUE. NOUS AVONS AUSSI EVALUE TROIS INHIBITEURS POTENTIELS DE L'ENZYME. ENFIN, NOUS AVONS EFFECTUE DES MODIFICATIONS CHIMIQUES DE L'ENZYME ET EVALUE SA STABILISATION VIS-A-VIS DE LA TEMPERATURE
Surfactine et lichenysine, deux lipopeptides biosurfactants de Bacillus : obtention d'isomorphes, structures par spectrométries de masse et de RMN et relations activité-structure by Isabelle Grangemard( Book )

2 editions published in 1997 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

La surfactine, un lipopeptide macrolide produit par b. Subtilis, est a ce jour le plus puissant des biosurfactants d'origine bacterienne. La molecule de surfactine est constituee d'un acide -hydroxyle en c#1#4-c#1#5 formant un cycle lactonique avec un heptapeptide de sequence glu1->leu2->d-leu3->val4->asp5->d-leu6->leu7. L'objectif de mon travail etait l'obtention, l'isolement et la caracterisation structurale de nouveaux biosurfactants lipopeptidiques, plus efficaces que la surfactine. Six isoformes de surfactine ont ete obtenus par biosynthese dirigee en controlant la source d'azote du milieu de croissance de deux souches de b. Subtilis (s 499 et 2c). Ils constituent le groupe des surfactines et different par des substitutions hydrophobes aux positions 2, 4 et/ou 7 du cycle peptidique. Le criblage de plusieurs souches bacteriennes du genre bacillus a conduit a la selection d'une souche de b. Licheniformis (im 1307) productrice de nouveaux lipopeptides : les lichenysines. Malgre une structure de base identique a celle des surfactines, elles different de celles-ci par le residu glutaminyle en position 1. Toutes les structures ont ete elucidees par analyses chimiques, par spectrometrie de masse tandem et par spectrometrie de rmn du proton (1d et 2d). L'influence des variations de structure, substitutions hydrophobes et perte d'un groupement carboxyle, ont ete etudiees sur les proprietes surfactante, chelatante des ions ca#2#+ et hemolytique. Pour les surfactines, le pouvoir surfactant augmente avec l'hydrophobicite du residu 4 et la presence d'un residu isoleucyle en 2 favorise l'affinite du lipopeptide pour le calcium. La diminution importante de polarite resultant de la perte d'un groupement carboxyle confere aux lichenysines des pouvoirs tensioactif et chelatant optimums. L'augmentation des interactions hydrophobes se traduit par une meilleure micellisation des lipopeptides en solution favorisant leur interaction avec les membranes, notamment lors de l'action hemolytique. La structure spatiale de la surfactine a confirme nos resultats
Étude de l'hydrolyse d'oligopeptides dérivés de l'exon 24 et du polypeptide EP20-24-24-24-24 de la tropoélastine humaine par des élastases de mammifères et les protéases de Pseudomonas aeruginosa by Carine Lombard( Book )

2 editions published in 2006 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Au cours de certaines pathologies, l'élastine, protéine responsable de l'élasticité de nombreux tissus peut être dégradée par des protéases spécifiques, les élastases. Parmi les peptides libérés, les matrikines, qui renferment la séquence GXXPG, sont connues pour réguler l'activité cellulaire. L'hydrolyse de peptides de type (VGVAPG)n et du polypeptide EP20-24-24-24-24, modèle de la tropoélastine humaine alternant des séquences de pontage et des régions hydrophobes riches en séquences VGVAPG a été étudiée. Les sites et produits d'hydrolyse de l'élastase pancréatique porcine, de l'élastase et de la protéinase 3 leucocytaires humaines et des protéases de Pseudomonas aeruginoa (élastase, protéase alcaline et LasA) ont été identifiés par spectrométrie de masse (ESI et MALDI-TOF) et par CLHP. L'élastase pancréatique de porc et la protéinase 3 libèrent des hexapeptides actifs. Nous avons également comparé l'adsorption des élastases sur l'élastine insoluble, première étape de l'élastolyse
<> by Eric Colson( Book )

2 editions published in 1995 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

L'ELASTASE LEUCOCYTAIRE HUMAINE (HLE) EST UNE PROTEASE A SERINE, QUI EST IMPLIQUEE DANS DE NOMBREUSES INFECTIONS OU PATHOLOGIES COMME L'EMPHYSEME PULMONAIRE ET L'ARTHRITE RHUMATOIDE RESULTANT DE L'HYDROLYSE DE MACROMOLECULES DE LA MATRICE EXTRA-CELLULAIRE. IL A ETE MONTRE QUE DES MOLECULES DE TYPE 4H-3,1-BENZOXAZINE-4-ONE SONT CAPABLES DE FORMER UNE ACYL-ENZYME AVEC LA SERINE DU SITE ACTIF DE PROTEASES DE CE MEME TYPE ET DE LES INHIBER. DANS LE BUT D'AUGMENTER LE POUVOIR INHIBITEUR DE TELS COMPOSES, NOUS AVONS ENVISAGE DE FIXER DIFFERENTS ACIDES AMINES OU DIPEPTIDES SUR LE GROUPEMENT AMINE DE LA 6-AMINO-2-PHENYL-4H-3,1-BENZOXAZINE-4-ONE, CHOISIE COMME MOLECULE DE BASE, CES SUBSTITUANTS ETANT, EN OUTRE, SUSCEPTIBLES D'ORIENTER LA SELECTIVITE DE L'INHIBITION. NOS RESULTATS, PRESENTES DANS TROIS CHAPITRES, CONCERNENT: LA SYNTHESE DE LA MOLECULE DE BASE AINSI QU'UNE ETUDE RELATIVE A LA CYCLODESHYDRATATION D'ACIDES 2-BENZOYLAMINOAROIQUES EN 2-PHENYL-4H-3,1-BENZOXAZINE-4-ONES PAR DIVERS AGENTS CHIMIQUES, AFIN DE MIEUX APPREHENDER ULTERIEUREMENT LES DIFFICULTES DE SYNTHESE LIEES A CETTE FACILE INTERCONVERSION. LE DICYCLOHEXYLCARBODIIMIDE S'EST REVELE ETRE LE MEILLEUR AGENT DESHYDRATANT. EN OUTRE UNE ANALYSE COMPAREE DE CES DEUX TYPES DE MOLECULES A ETE REALISEE EN PMR. LE COUPLAGE ENTRE LA BENZOXAZINONE ET 10 AMINOACIDES ET 6 DIPEPTIDES A NECESSITE UNE ETUDE PRELIMINAIRE EFFECTUEE A PARTIR DE L'ALANINE SOUS FORME DE Z-A, FMOC-A, BOC-A ET AC-A. FINALEMENT LA METHODE DES ANHYDRIDES SYMETRIQUES A PU ETRE APPLIQUEE AVEC SUCCES POUR L'ADDITION DES ACIDES AMINES ET DIPEPTIDES N-PROTEGES SUIVANTS: F, W, C(Z), V, I, G, M, P, R(PMC), AA, AF, VA, VF, AV ET IF. L'INHIBITION DE HLE PAR LES DERIVES SYNTHETISES. UNE ETUDE CINETIQUE EN FONCTION DU PH A, TOUT D'ABORD, PERMIS DE MONTRER QUE LA FORME HETEROCYCLIQUE, INDISPENSABLE A LA FORMATION DE L'ACYL-ENZYME, EST SUFFISAMMENT STABLE POUR DES VALEURS DE PH INFERIEURES A 8. L'INHIBITION (EVALUEE A PH 7,5), DE TYPE FIXATION LENTE (SLOW-BINDING), A ETE VERIFIEE POUR TOUS NOS COMPOSES. LE MEILLEUR INHIBITEUR S'EST REVELE ETRE LE DERIVE SUBSTITUE AVEC R, POUR LEQUEL LE K#I EST DE 0,19 10#-#6 M ALORS QU'IL VAUT 8,9 10#-#6 M POUR LA MOLECULE DE REFERENCE, LA 2-PHENYL-4H-3,1-BENZOXAZINE-4-ONE. LA PRESENCE DE R AUGMENTE LA SELECTIVITE VIS-A-VIS DE LA HLE PUISQUE NOUS AVONS MONTRE QUE DANS LE CAS DE LA THROMBINE ELLE N'INTRODUIT AUCUNE MODIFICATION SUR SON ACTIVITE AMIDASIQUE, MAIS SUPPRIME TOUTE INHIBITION DANS LE CAS DE LA CHYMOTRYPSINE ET DE LA TRYPSINE
Etude de l'effet de quelques molécules détergentes (cationiques ou anioniques) sur l'activité élastolytique des élastases pancréatique, leucocytaire et de Pseudomonas aeruginosa by Abderrahmane Kouadri Boudjelthia( Book )

2 editions published in 1989 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

DANS NOTRE TRAVAIL, NOUS AVONS ETUDIE ET COMPARE L'EFFET DE QUELQUES MOLECULES CATIONIQUES (BROMURES D'ALKYLTRIMETHYLAMMONIUM (CXTMABR), SPERMSINE ET SPERMIDINE) OU ANIONIQUES (DODECYLSULFATE DE SODIUM (SDS) SUR L'ACTIVITE ENZYMATIQUE DES ELASTASES PANCREATIQUES DE PORC (PPE), LEUCOCYTAIRE HUMAINE (HLE) ET BACTERIENNE DE PSEUDOMONAS AERUGINOSA (PSE). APRES UN BREF RAPPEL BIBLIOGRAPHIQUE ET UNE DESCRIPTION DES MATERIELS ET METHODES UTILISES, NOUS AVONS EXPOSE NOS RESULTATS EN TROIS CHAPITRES. DANS UN PREMIER CHAPITRE, NOUS AVONS ETUDIE L'EFFET DE LA TAILLE DE POLYPEPTIDES DE K-ELASTINE, DEFINIS PAR FRACTIONNEMENT SUR UNE COLONNE DE BIOGEL A 0.5 M 200 A 400 MESH, SUR LEUR VITESSE D'HYDROLYSE PAR PPE ET HLE. NOUS AVONS MONTRE QUE, POUR UNE AFFINITE COMPARABLE, C'EST LA FRACTION AYANT LA PLUS FORTE MASSE MOLECULAIRE QUI EST HYDROLYSEE AVEC LA PLUS GRANDE VITESSE. C'EST CETTE FRACTION QUE NOUS AVONS UTILISEE POUR NOS TRAVAUX ULTERIEURS. NOUS AVONS EGALEMENT ETUDIE L'EFFET DU POUVOIR TAMPON DE LA K-ELASTINE SUR LA MESURE EXPERIMENTALE PAR POTENTIOMETRIE OU CONDUCTOMETRIE. DANS UN DEUXIEME CHAPITRE, NOUS AVONS ETUDIE QUELQUES PROPRIETES PHYSICO-CHIMIQUES DES MOLECULES UTILISEES ET L'IMPORTANCE DE LEURS INTERACTIONS ELECTROSTATIQUES OU HYDROPHOBES SUR LEUR FIXATION SUR L'ELASTINE SOLUBLE OU INSOLUBLE. DANS UN DERNIER CHAPITRE, NOUS AVONS PRESENTE ET COMPARE LES RESULTATS CONCERNANT L'EFFET DES MOLECULES DETERGENTES SUR L'ACTIVITE ENZYUMATIQUE DES TROIS ELASTASES. NOUS AVONS NOTAMMENT OBSERVE QUE LES SELS D'ALKYLTRIMETHYLAMMONIUM, S'ILS N'ONT PAS D'EFFET SUR L'HYDROLYSE DE SUBSTRATS SYNTHETIQUES, PEUVENT INHIBER L'ELASTOLYSE DES ELASTONES. CETTE INHIBITION AUGMENTE AVEC LA LONGUEUR DE LA CHAINE HYDROCARBONEE. NOUS AVONS DEDUIT DE L'ENSEMBLE QUE L'EFFET DE CES MOLECULES MET EN JEU NON SEULEMENT DES LIAISONS ELECTROSTATIQUES MAIS EGALEMENT DES INTERACTIONS HYDROPHOBES
La protéase LasA de Pseudomonas aeruginosa : purification et caractérisation de son activité enzymatique vis-à-vis de peptides d'élastine, par électrophorèse capillaire et spectrométrie de masse LSIMS by Sandrine Vessillier( Book )

2 editions published in 1999 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

PSEUDOMONAS AERUGINOSA EST UNE BACTERIE PATHOGENE OPPORTUNISTE RESPONSABLE D'INFECTIONS GRAVES CHEZ LES PATIENTS IMMUNODEPRIMES. DANS LE CAS DE LA MUCOVISCIDOSE, LA COLONISATION DU TISSU PULMONAIRE PAR LA BACTERIE S'EFFECTUE AU DETRIMENT DE STAPHYLOCOCCUS AUREUS. EN EFFET, PARMI LES PROTEASES SECRETEES PAR P. AERUGINOSA, LA PROTEASE LASA POSSEDE UNE ACTIVITE STAPHYLOLYTIQUE ET PEUT HYDROLYSER LA PENTAGLYCINE DU PEPTIDOGLYCANNE DE LA PAROI DE S. AUREUS. LASA EST EGALEMENT CAPABLE D'AUGMENTER L'ACTIVITE ELASTOLYTIQUE D'ELASTASES ET D'AUTRES PROTEASES COMME LA THERMOLYSINE. AFIN DE RECHERCHER SI L'ACTIVITE ELASTOLYTIQUE EST LIEE A LA PREFERENCE DE LA PROTEASE POUR LES SUBSTRATS RICHES EN GLYCINE, NOUS AVONS SYNTHETISE, EN PHASE SOLIDE, LES 65 PENTAPEPTIDES PRESENTS DANS LA SEQUENCE DE LA TROPOELASTINE ET POSSEDANT AU MOINS TROIS GLYCINES, CONSECUTIVES OU NON. LEUR HYDROLYSE, ETUDIEE PAR ELECTROPHORESE CAPILLAIRE ET PAR SPECTROMETRIE DE MASSE LSIMS, A MONTRE QUE LES SEQUENCES PREFERENTIELLEMENT HYDROLYSEES PAR LASA CONTIENNENT GG A OU GG G. CES RESULTATS ONT ETE CONFIRMES PAR L'HYDROLYSE DES SEQUENCES (19-35, 637-656 ET 642-656) DE L'ELASTINE. LEUR HYDROLYSE PAR L'ELASTASE DE P. AERUGINOSA ET PAR L'ELASTASE LEUCOCYTAIRE A MONTRE DES DIFFERENCES NOTABLES QUANT A LA VITESSE D'HYDROLYSE ET L'EMPLACEMENT DES SITES DE COUPURE INDIQUANT UNE ACTIVITE ELASTOLYTIQUE DISTINCTE POUR CHACUNE DES TROIS ENZYMES. NOUS AVONS PRECISE LA SPECIFICITE DE LASA EN ETUDIANT L'HYDROLYSE DE 68 PENTAPEPTIDES ANALOGUES A CEUX PRESENTS DANS L'ELASTINE. L'ACTIVITE DE L'ENZYME EST FORTEMENT LIEE A LA PRESENCE DE GLYCINES CONSECUTIVES EN POSITION INTERNE. LES PEPTIDES POSSEDANT LA SEQUENCE GG X INTERNE SONT PLUS RAPIDEMENT HYDROLYSES QUE CEUX CONTENANT LA SEQUENCE G X (X = G,A,Y,F). AINSI, UNE GLYCINE EN POSITION P 1 EST NECESSAIRE ALORS QU'UN ACIDE AMINE DE FAIBLE ENCOMBREMENT STERIQUE OU AROMATIQUE EN P 1 PERMET L'HYDROLYSE. LES SITES P 2 ET P 2 DOIVENT ETRE OCCUPES POUR QUE L'HYDROLYSE AIT LIEU ET LA VITESSE D'HYDROLYSE EST LARGEMENT AUGMENTEE SI LE SITE P 3 L'EST EGALEMENT. NOTRE ETUDE SUR SPECIFICITE DE LASA, POURRAIT PERMETTRE, NOTAMMENT, LA SYNTHESE D'INHIBITEURS COMPETITIFS DE LA PROTEASE
Mise au point d'un dosage enzymo-conductimétrique de l'éthanal et de l'éthanol by Iman Saad( Book )

2 editions published in 1989 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

NOTRE TRAVAIL A CONSISTE A METTRE AU POINT DEUX DOSAGES CONDUCTIMETRIQUES, CELUI DE L'ETHANAL AVEC APPLICATION A SON DOSAGE DANS LE VIN, ET CELUI DE L'ETHANOL APPLIQUE A SON DOSAGE DANS LE VIN, LE SERUM ET LE SANG. APRES QUELQUES RAPPELS BIBLIOGRAPHIQUES ET UNE DESCRIPTION DES MATERIELS ET DES METHODES UTILISES, NOUS AVONS EXPOSE NOS RESULTATS EN TROIS PARTIES. DANS UN PREMIER CHAPITRE, NOUS AVONS ETUDIE LA FAISABILITE DE LA METHODE EN CALCULANT LES VARIATIONS THEORIQUES DE CONDUCTIVITE POUR L'OXYDATION D'UNE MOLE DE SUBSTRAT (ETHANAL OU ETHANOL). DANS UNE SECONDE PARTIE, NOUS AVONS CHERCHE LES CONDITIONS PHYSICO-CHIMIQUES OPTIMALES: CHOIX DU TAMPON, DU PH, DE LA CONCENTRATION DU SUBSTRAT PERMETTANT UNE MEILLEURE SENSIBILITE EXPERIMENTALE DE MESURE DE L'OXYDATION DE L'ETHANAL. NOUS AVONS ENSUITE EXPOSE NOS RESULTATS CONCERNANT LA MISE AU POINT DE DOSAGE DE L'ETHANOL AINSI QUE L'APPLICATION DANS LE VIN, LE SERUM ET LE SANG TOTAL. DANS CE DERNIER CAS, LA REPRODUCTIBILITE DU DOSAGE, POUR DES PRISES D'ESSAI DE QUELQUES MICROLITRES DE SANG, A DONNE UN COEFFICIENT DE VARIATION INFERIEUR A 5%. IL EXISTE AINSI UNE BONNE CORRELATION AVEC LA METHODE SPECTROPHOTOMETRIQUE (N=25; R=1,00 AVEC LE SERUM) CE QUI A VALIDE NOTRE TRAVAIL
Synthèse peptidique enzymatique à l'aide de l'élastase de Pseudomonas aeruginosa by Sandrine Rival( Book )

2 editions published in 1996 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

L'ELASTASE DE PSEUDOMONAS AERUGINOSA (PSE) N'AYANT JAMAIS ETE UTILISEE EN SYNTHESE PEPTIDIQUE DE MANIERE SYSTEMATIQUE, NOTRE TRAVAIL A TOUT D'ABORD CONSISTE A FAIRE L'INVENTAIRE DES ACIDES AMINES POUVANT FORMER UNE LIAISON PEPTIDIQUE, PAR LEUR EXTREMITE N- OU C-TERMINALE. L'APPARTENANCE DE PSE AU GROUPE DES METALLOPROTEASES A IMPOSE DES SYNTHESES PAR CONTROLE THERMODYNAMIQUE ET PARMI LES STRATEGIES UTILISABLES, NOUS AVONS CHOISI DE DEPLACER L'EQUILIBRE DE SYNTHESE EN PRECIPITANT LE PEPTIDE AU FUR ET A MESURE DE SA FORMATION. NOUS AVONS AINSI PU OBTENIR ET CARACTERISER 25 DIPEPTIDES AMIDES DE TYPE Z-X-X-NH#2. NEANMOINS POUR ATTEINDRE L'UTILISATION OPTIMALE D'UNE PROTEASE EN SYNTHESE PEPTIDIQUE, DE NOMBREUSES CARACTERISTIQUES DU FONCTIONNEMENT DE L'ENZYME EN MODE RESERVE DOIVENT ETRE CONNUES, NOTAMMENT SA SPECIFICITE. EN CE QUI CONCERNE CELLE DE PSE, DES ACIDES AMINES ENCOMBRANTS ET HYDROPHOBES SONT NECESSAIRES EN POSITION P'#1 DU DIPEPTIDE AMIDE. LE SOUS-SITE S#1 EST PEU SPECIFIQUE ET DE NOMBREUX ACIDES AMINES PEUVENT ETRE INCORPORES, A CONDITION QU'ILS SOIENT ALPHA-AMINES, DEPOURVUS DE SUBSTITUANTS APOLAIRES SUR LE CARBONE BETA ET PORTEURS D'UN HYDROGENE SUR LE CARBONE ALPHA AINSI QUE SUR L'AZOTE. EN CE QUI CONCERNE LE MECANISME DE FIXATION DES SUBSTRATS A PSE, NOUS AVONS MONTRE QU'IL EST DE TYPE BI-UNI SEQUENTIEL AU HASARD, C'EST-A-DIRE QUE LES SUBSTRATS SE LIENT A L'ENZYME DANS UN ORDRE INDIFFERENT. DANS CETTE ETUDE CINETIQUE, NOUS AVONS MIS AU POINT UNE METHODE CONDUCTIMETRIQUE PERMETTANT LA MESURE EN CONTINU DES VITESSES DE SYNTHESES. CETTE METHODE EST PARFAITEMENT CORRELEE A LA CLHP EN PHASE INVERSE, QUE NOUS AVONS CHOISIE COMME TECHNIQUE DE REFERENCE
Mise au point d'un appareillage automatisé de mesure conductimétrique de l'activité cholinestérasique by Patricia Duffy( Book )

3 editions published in 1988 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

MISE AU POINT DE DEUX DOSAGES CONDUCTIMETRIQUES: DOSAGE DE L'ACTIVITE BUTYRYLCHOLINESTERASIQUE DANS LE SERUM, DOSAGE DES ACTIVITES ACETYL- ET BUTYRYLCHOLINESTERASIQUES DANS LE SANG TOTAL. PARALLELEMENT EST DEVELOPPEE LA SAISIE INFORMATIQUE ET LE TRAITEMENT DES DONNEES PROVENANT DE L'APPAREILLAGE
Étude de l'élastolyse d'élastines solubles et insolubles par les élastases pancréatique et leucocytaire by Katina Bostancioglu( Book )

2 editions published in 1985 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Activités enzymatiques de l'élastase de Pseudomonas aeruginosa by Joëlle Saulnier( Book )

2 editions published in 1989 in French and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

PSEUDOMONAS AERUGINOSA EST UNE BACTERIE PATHOGENE QUI EST RESPONSABLE DE NOMBREUSES INFECTIONS GRAVES. IL A ETE DEMONTRE QUE L'ELASTASE SECRETEE PAR LA BACTERIE CONTRIBUE A LA PATHOGENICITE DE CELLE-CI MAIS SON ROLE EXACT N'A PAS ETE CLAIREMENT ELUCIDE. C'EST POURQUOI NOUS AVONS ENTREPRIS D'ETUDIER QUELQUES UNES DE SES PROPRIETES TANT STRUCTURALES QU'ENZYMATIQUES. APRES DES RAPPELS BIBLIOGRAPHIQUES ET LA PRESENTATION DES MATERIELS ET METHODES UTILISES, NOUS AVONS EXPOSE NOS RESULTATS: 1) LES VITESSES INITIALES D'ELASTOLYSE D'ELASTINES BOVINE ET HUMAINE PAR L'ELASTASE ONT ETE MESUREES PAR LA METHODE CONDUCTIMETRIQUE. IL APPARAIT QUE, QUELLE QUE SOIT L'ELASTINE, L'AFFINITE VIS-A-VIS DE L'ELASTASE DE P. AERUGINOSA EST PLUS FAIBLE QUE POUR LES ELASTASES PANCREATIQUE ET LEUCOCYTAIRE MAIS L'ACTIVITE EST PLUS FORTE. 2) LA STABILITE THERMIQUE DE L'ELASTASE A ETE ETUDIEE LORS D'EXPERIENCES DE DENATURATION ET DE DESACTIVATION THERMIQUE. L'ELASTASE EST STABLE (TEMPERATURE DE FUSION PRINCIPALE D'ENVIRON 70#OC) ET PEU SENSIBLE A DES EFFECTEURS IONIQUES POUR DES CONCENTRATIONS DE L'ORDRE DU MILLIMOLAIRE. PAR CONTRE, MEME A 30#OC, ON PEUT METTRE EN EVIDENCE UNE DESACTIVATION, CE QUI EST EN ACCORD AVEC UN MODELE A TROIS ETATS. 3) POUR PRECISER LA SPECIFICITE DE L'ENZYME, NOUS AVONS SYNTHETISE ET SUIVI L'HYDROLYSE DE SUBSTRATS SYNTHETIQUES: FURYLACRYLOYL-TRIPEPTIDES, OLIGOMERES D'ALANINE ET TETRAPEPTIDES DU TYPE ALA-ALA-X-ALA. IL EST APPARU NOTAMMENT QUE L'HYDROLYSE DES OLIGOMERES D'ALANINE EST POSSIBLE A PARTIR DE LA TETRAALANINE, QUE L'AUGMENTATION DU NOMBRE D'ALANINE S'ACCOMPAGNE D'UNE AUGMENTATION DE L'AFFINITE ET DE L'ACTIVITE. ENFIN, DANS LE CAS DES TETRAPEPTIDES, C'EST LA LEUCINE EN POSITION P1 QUI ENTRAINE L'HYDROLYSE LA PLUS EFFICACE. LA DERNIERE PARTIE A ETE CONSACREE A LA MISE AU POINT DU DOSAGE CONDUCTIMETRIQUE DE L'ACTIVITE ELASTOLYTIQUE DANS DES SURNAGEANTS DE CULTURES DE P. A
Biochimie by Donald Voet( Book )

1 edition published in 1998 in French and held by 1 WorldCat member library worldwide

La 4e de couverture indique : "En près de 1800 pages abondamment illustrées et en couleurs, la 3e édition française de cet ouvrage livre tous les secrets découverts à ce jour des biomolécules, des mécanismes d'action des enzymes, du métabolisme, de l'expression et de la transmission de l'information génétique. En près de 1800 pages abondamment illustrées et en couleurs, la3e édition française de cet ouvrage livre tous les secrets découverts à ce jour des biomolécules, des mécanismes d'action des enzymes, du métabolisme, de l'expression et de la transmission de l'information génétique. Dans cette nouvelle édition, les auteurs ont ajouté un grand nombre de notions nouvelles acquises au court des huit dernières années, ce qui enrichit presque toutes les sections. Mais outre ce renouvellement de contenu, ils ont également revu entièrement leur approche pédagogique, présentant la matière de manière aussi complète et précise que possible. Les auteurs ne se contentent pas d'exposer les connaissances mais ils attirent l'attention du lecteur sur la manière dont ces connaissances ont été acquises. Ils mettent par ailleurs en évidence les conséquences concrètes des recherches, notamment leurs applications médicales."
Enseignement de la biologie et bioéthique( Visual )

1 edition published in 2001 in French and held by 1 WorldCat member library worldwide

 
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