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Octave, Jean-Noël

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Works: 11 works in 11 publications in 2 languages and 50 library holdings
Roles: Editor, Other, Contributor, Opponent, 958
Publication Timeline
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Most widely held works by Jean-Noël Octave
Risk Factors and Outcome Predicating Biomarker of Neurodegenerative Diseases by Chaur-Jong Hu( )

1 edition published in 2019 in English and held by 34 WorldCat member libraries worldwide

This eBook is a collection of articles from a Frontiers Research Topic. Frontiers Research Topics are very popular trademarks of the Frontiers Journals Series: they are collections of at least ten articles, all centered on a particular subject. With their unique mix of varied contributions from Original Research to Review Articles, Frontiers Research Topics unify the most influential researchers, the latest key findings and historical advances in a hot research area! Find out more on how to host your own Frontiers Research Topic or contribute to one as an author by contacting the Frontiers Editorial Office: frontiersin.org/about/contact
<> by Yi Hu( )

1 edition published in 2017 in English and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Quantification of Mitochondrial DNA Carrying the tRNA8344Lys Point Mutation in Myoclonus Epilepsy and Ragged-Red-Fiber Disease by Anu Suomalainen( )

1 edition published in 1993 in English and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Tau interactome mapping based identification of Otub1 as Tau deubiquitinase involved in accumulation of pathological Tau forms in vitro and in vivo by Peng Wang( )

1 edition published in 2017 in English and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Aggregated Tau activates NLRP3-ASC inflammasome exacerbating exogenously seeded and non-exogenously seeded Tau pathology in vivo by Ilie-Cosmin Stancu( )

1 edition published in 2019 in English and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Heterotypic seeding of Tau fibrillization by pre-aggregated Abeta provides potent seeds for prion-like seeding and propagation of Tau-pathology in vivo by Bruno Vasconcelos( )

1 edition published in 2016 in English and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Increasing membrane cholesterol of neurons in culture recapitulates Alzheimer's disease early phenotypes by Catherine Marquer( )

1 edition published in 2014 in English and held by 2 WorldCat member libraries worldwide

Toxicité neuronale du cholestérol et physiopathologie de la maladie d'Alzheimer : analyse in vivo des conséquences de l'inhibition de la cholestérol-24-hydroxylase by Fathia Djelti( )

1 edition published in 2013 in French and held by 1 WorldCat member library worldwide

Le vieillissement normal s'accompagne d'une diminution du contenu du cholestérol cérébral. Au contraire, une accumulation de cholestérol est associée aux processus toxiques dans plusieurs pathologies dégénératives (maladie d'Huntington, maladie de Parkinson, épilepsie, maladie de Niemann Pick de type C, maladie d'Alzheimer). De plus, les parallèles étroits existent entre la physiopathologie moléculaire de la maladie d'Alzheimer et celle de la maladie de Niemann Pick de type C, maladie de l'homéostasie du cholestérol. Ainsi on retrouve dans ces deux pathologies une hyperphosphorylation de la protéine Tau, associée à une augmentation des endosomes élargis et à la production de peptides A. L'ensemble de ces éléments évoque le rôle potentiel de la surcharge en cholestérol cérébral comme facteur favorisant le développement de la maladie d'Alzheimer. L'objectif de mon travail de doctorat a été de déterminer si une surcharge en cholestérol in vivo dans les neurones de l'hippocampe, région précocement touchée par la maladie d'Alzheimer, pouvait être à l'origine de processus neurotoxiques et de modifications biochimiques et neuropathologiques proches de ceux qui sont observés dans cette pathologie. La quasi-totalité du cholestérol cérébral est synthétisée in situ, la barrière hémato-encéphalique ne permettant qu'un apport minime du cholestérol périphérique. L'excès de cholestérol est exporté de la circulation sanguine sous la forme du 24-hydroxycholestérol, un métabolite produit exclusivement dans les neurones par la cholestérol-24-hydroxylase codée par le gène Cyp46a1.La surcharge en cholestérol a été induite in vivo par inhibition de la cholestérol-24-hydroxylase, dans l'hippocampe par une stratégie d'ARN interférence délivré par une injection stéréotaxique d'un vecteur AAV5. Nous avons étudié, d'une part la capacité d'une accumulation de cholestérol à induire chez la souris normale, un phénotype clinique et neuropathologique proche de la maladie d'Alzheimer et d'autre part si cette même accumulation de cholestérol neuronal pouvait aggraver ou compléter le phénotype Alzheimer d'un modèle murin de la maladie, la souris APP23. L'injection du vecteur AAV5-shCYP46A1 dans la stratum lacunosum moleculare de l'hippocampe conduit à une inhibition significative de l'expression du gène Cyp46a1, associée à une diminution de la concentration du 24-hydroxycholestérol et une augmentation du contenu en cholestérol dans les neurones de l'hippocampe, 3 semaines après l'injection. En réponse à cet excès de cholestérol, des mécanismes régulateurs permettent de diminuer, d'une part l'import et d'augmenter l'export du cholestérol de la cellule et d'autre part d'augmenter le contenu en phosphatidylcholine afin de rétablir un ratio phospholipide/cholestérol physiologique. Cependant, l'accumulation majeure de cholestérol intracellulaire conduit, 3 semaines après l'injection, à une activation de la réponse UPR (Unfolded Protein Response ou stress du réticulum endoplasmique) caractérisée par l'expression des gènes codant les facteurs XBP1s, ATF6, GRP78 associée à celles des protéines PERK phosphorylée, CHOP et caspase 12, entraînant l'activation des caspases 9 et 3. Elle est associée à la phosphorylation des protéines GSK3 (Tyr216) et Tau (Thr231). En parallèle, l'augmentation du cholestérol induit, 3 semaines après l'injection, une augmentation de l'expression de la protéine Rab5 (marqueur des endosomes précoces) et une relocalisation de la protéine APP dans les fractions de radeaux lipidiques associées à l'activation de la voie amyloïdogénique (production des fragments-CTF et des peptides A42). L'étude lipidomique met en évidence, 4 semaines après l'injection, une augmentation du contenu en céramide à longues chaînes et à une augmentation des gangliosides. Tous ces éléments aboutissent à un processus de perte neuronale associée à un recrutement des astrocytes dès la quatrième semaine après l'injection
Rôle du cholestérol dans l'oligomérisation des peptides [beta]-amyloïdes responsables de la maladie d'Alzheimer by Coralie Di Scala( Book )

1 edition published in 2014 in French and held by 1 WorldCat member library worldwide

Alzheimer's disease is the most common neurodegenerative disease whose prevalence increases with age. It is the result of excess [beta]-amyloid peptide (Aß), which self-organizes. This peptide is able to insert into the plasma membrane of cells where their organization in calcium permeable pores triggers the early stages of toxicity. This insertion is directly modulated by the lipid composition of the membrane especially cholesterol. Whereas several studies indicate that cholesterol interacts with and modulates Aß toxicity, the underlying molecular mechanisms remain poorly understood.Using computational, physico-chemical and cellular approaches, we evaluated the role of cholesterol in the insertion of the Aß peptide in the membrane and in the oligomerization process responsible for pore formation. Our study identifies the 22-35 fragment of A[beta] as a functional cholesterol-binding domain in which two amino acids are essential: Val24 and Lys28. When incubated with SH-SY5Y cells, the minimal A[beta]22-35 peptide caused an increase of Ca2+ entry. This effect was no longer observed in cholesterol-depleted cells and was inhibited by zinc, a classical blocker of amyloid channels. Cholesterol specifically induced a tilted alpha-helical topology of A[beta]22-35 which appeared to facilitate the oligomerization process through the establishment of a hydrogen bond network involving Asn27 and Lys28. Finally, our study showed that bexarotene, an anti-Alzheimer compound whose mechanism of action is still under debate, competitively inhibited A[beta] insertion into cholesterol-containing membranes and prevented calcium-permeable amyloid pore formation in the plasma membrane of neural cells
<> by Coralie Di Scala( )

1 edition published in 2014 in French and held by 1 WorldCat member library worldwide

Caractérisation du site de liaison du cholestérol sur l'APP : un modulateur de la sécrétion de peptides amyloïdes by Linda Hanbouch( )

1 edition published in 2017 in French and held by 1 WorldCat member library worldwide

 
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